Cloning and Identification of a Novel P-II Class Snake Venom Metalloproteinase from Gloydius halys
Cloning and Identification of a Novel P-II Class Snake Venom Metalloproteinase from Gloydius halys
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一种新型 P-II 类蛇毒金属蛋白酶的克隆与鉴定
DOI：
10.1007/s12010-010-8911-6
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发表时间：
2010-02
影响因子：
3
通讯作者：
Guo, Ai-Guang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen, San-Jun;Lu, Ping;Qin, Yun-Fei;Zhang, Shou-Tao;Guo, Ai-Guang
蛇毒蛋白酶是从蝮蛇蛇毒中克隆的一种新的蛇毒金属蛋白酶。该cDNA序列具有1，891个碱基对，编码477个氨基酸的开放阅读框架，其包括17个氨基酸的信号肽，加上171个氨基酸的酶原样前肽片段，200个氨基酸的金属蛋白酶结构域，16个氨基酸的间隔区和73个氨基酸的去整合素样肽。金属蛋白酶结构域包含一个保守的签名锌结合基序HEXXXHXXGXXH的催化区域和甲硫氨酸转CIM。 用8M尿素回收包涵体中的重组蛋白，采用流加稀释法进行复性，纯化后的重组蛋白具有纤溶活性和抑制血小板聚集的能力。
Ahpfibrase was a new snake venom metalloproteinase (SVMP) which was cloned from Gloydius halys. The cDNA sequence with 1,891 base pairs encodes an open reading frame of 477 amino acids which includes a 17 amino acid signal peptide, plus a 171 amino acid segment of zymogen-like propeptide, a metalloproteinase domain of 200 amino acids, a spacer of 16 amino acids, and a disintegrin-like peptide of 73 amino acids. The metalloproteinase domain contained a conserved signature zinc-binding motif HEXXHXXGXXH in the catalytic region and a methionine-turn CIM. The recombinant protein was recovered from inclusion bodies with 8 M urea and refolding was performed by fed-batch dilution method, and purified recombinant ahpfibrase showed the fibrinolytic activity and platelet aggregation–inhibition ability.
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DOI：
10.1016/j.toxicon.2004.07.005
发表时间：
2004-10
期刊：
Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology
影响因子：
--
作者：
Oscar H. P. Ramos;H. Selistre-de-Araújo
通讯作者：
Oscar H. P. Ramos;H. Selistre-de-Araújo
影响因子：
8
作者：
A. Randolph;S. Chamberlain;H. Chu;F. Masiarz;A. Retzios;F. Markland
通讯作者：
A. Randolph;S. Chamberlain;H. Chu;F. Masiarz;A. Retzios;F. Markland
影响因子：
--
作者：
J. Bjarnason;Jay W. Fox
通讯作者：
J. Bjarnason;Jay W. Fox
影响因子：
8
作者：
W. Stöcker;F. Grams;P. Reinemer;W. Bode;U. Baumann;F. Gomis‐Rüth;D. Mckay
通讯作者：
W. Stöcker;F. Grams;P. Reinemer;W. Bode;U. Baumann;F. Gomis‐Rüth;D. Mckay
影响因子：
3.1
作者：
E. Siigur;A. Aaspõllu;A. Tu;J. Siigur
通讯作者：
E. Siigur;A. Aaspõllu;A. Tu;J. Siigur