Amino acid sequences of the two major isoforms of troponin C from crayfish.
Amino acid sequences of the two major isoforms of troponin C from crayfish.
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小龙虾肌钙蛋白 C 的两种主要亚型的氨基酸序列。
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)84704-x
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
W. Wnuk
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
T. Kobayashi;T. Takagi;K. Konishi;W. Wnuk
小龙虾尾部肌肉肌钙蛋白 C (TnC) 的两种主要亚型（α 和 γ）的一级结构已通过对适当的化学和蛋白水解裂解产生的片段应用手动和自动 Edman 降解程序来确定。两个氨基酸序列均以乙酰化甲硫氨酰残基开始，包含 150 个氨基酸残基，包括第 29 位的单个脯氨酸残基和第 95 和 102 位的 2 个酪氨酸残基。不存在半胱氨酸或色氨酸。 α-和γ-TnC 的计算分子量分别为17,157 和16,974。这两种小龙虾蛋白在 129 个位置上保持不变，在其他 11 个位置上保守。两两比较表明，这两个序列与目前报道的7种TnC的序列有33-39%的同一性，与牛脑钙调蛋白的序列有39%的同一性。脊椎动物 TnC 中发现的约 10 个残基的 N 末端在小龙虾 TnC 中不存在。在后一种蛋白质中，由于环中关键 Ca2+ 协调位置的非保守氨基酸替换，结构域 I 和 III 表现为无效的 Ca2+ 结合位点。其余两个 Ca2+ 结合环（II 和 IV）与脊椎动物 TnC 中发现的 Ca2+ 特异性环（I 和 II）表现出显着的相似性。这些发现与 Ca2+ 结合数据 (Wnuk, W. (1989)J. Biol. Chem. 264, 18240-18246) 一致，表明小龙虾 TnC 中存在两个 Ca2+ 特异性位点。这两个位点在 γ-TnC 上对 Ca2+ 显示相同的亲和力 (logKCa= 4.3)，但在 α-TnC 上的亲和力不同 (logKCa= 6.0 和 4.1)。 α- 和 γ-TnC 中十二肽环 II 和 IV 之间唯一的结构差异与 α-TnC 上高亲和力 (logKCa = 6.0) Ca2+ 特异性位点的存在相关，是 α-TnC 环 IV 中的第 11 位被甲硫氨酰残基占据，而不是在其他三个环中发现带负电的残基。这表明 α-TnC 上的高亲和力 Ca2+ 特异性位点位于结构域 IV 中。由于 Ca2+ 结合研究表明，小龙虾肌钙蛋白 I (TnI) 与 α- 和 γ-TnC 形成的复合物仅显着增加了其两个 Ca2+ 特异性位点之一的亲和力，并且该 TnI 敏感位点不是 α-TnC 上的高亲和力 Ca2+ 特异性位点，因此我们得出结论，Ca2+ 与位点 II 的结合控制了小龙虾 TnC 和 TnI 之间的 Ca2+ 依赖性相互作用。
The primary structure of the two major isoforms (α and γ) of troponin C (TnC) from crayfish tail muscle has been determined by the application of manual and automated Edman degradation procedures to fragments generated by suitable chemical and proteolytic cleavages. Both amino acid sequences commence with an acetylated methionyl residue and contain 150 amino acid residues, including a single proline residue at position 29 and 2 residues of tyrosine at positions 95 and 102. No cysteine or tryptophan are present. The molecular weights calculated for α- and γ-TnC are 17,157 and 16,974, respectively. The two crayfish proteins are invariable at 129 positions and conserved at 11 others. Pairwise comparisons show that the two sequences are 33-39% identical with those of seven TnCs reported so far and 39% identical with that of bovine brain calmodulin. The N-terminal end of about 10 residues, found in vertebrate TnCs, is absent in crayfish TnCs. In the latter proteins, domains I and III appear as abortive Ca2+-binding sites due to nonconservative amino acid replacements at the key Ca2+-coordinating positions in their loops. The remaining two Ca2+-binding loops (II and IV) show a remarkable similarity with the Ca2+-specific loops (I and II) found in vertebrate TnCs. These findings are consistent with the Ca2+-binding data (Wnuk, W. (1989)J. Biol. Chem. 264, 18240-18246) which indicate the presence of two Ca2+-specific sites in crayfish TnCs. These two sites display the same affinity for Ca2+(logKCa= 4.3) on γ-TnC but differ in their affinity (logKCa= 6.0 and 4.1) on α-TnC. The only structural difference between the dodecapeptide loops II and IV in both α- and γ-TnC, which correlates with the existence of the high affinity (logKCa= 6.0) Ca2+-specific site on α-TnC, is position 11 occupied by a methionyl residue in the loop IV of α-TnC as opposed to negatively charged residues found in the other three loops. This suggests that the high affinity Ca2+-specific site on α-TnC is located in domain IV. Since the Ca2+-binding studies show that the formation of the complex of crayfish troponin I (TnI) with α- and γ-TnC increases significantly the affinity of only one of their two Ca2+-specific sites and this TnI-sensitive site is not the high affinity Ca2+-specific site on α-TnC, we conclude that the binding of Ca2+to site II controls the Ca2+-dependent interaction between crayfish TnCs and TnI.
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鸡骨骼肌肌钙蛋白 C 的分子结构，分辨率为 3 埃。
DOI：
10.1126/science.3969570
发表时间：
1985
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Sundaralingam,M;Bergstrom,R;Strasburg,G;Rao,ST;Roychowdhury,P;Greaser,M;Wang,BC
通讯作者：
Wang,BC
钙与肌钙蛋白 C 中低亲和力位点的结合诱导高亲和力结构域的构象变化。
DOI：
--
发表时间：
1986
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Grabarek,Z;Leavis,PC;Gergely,J
通讯作者：
Gergely,J
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DOI：
--
发表时间：
1987
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Zot,AS;Potter,JD;Strauss,WL
通讯作者：
Strauss,WL
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)70187-2
发表时间：
1980-12
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
M. Holroyde;S. P. Robertson;J. Johnson;R. Solaro;J. D. Potter
通讯作者：
M. Holroyde;S. P. Robertson;J. Johnson;R. Solaro;J. D. Potter
肌钙蛋白 C 上的 Ca2-Mg2 位点在调节肌肉收缩中的结构作用。
DOI：
--
发表时间：
1982
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Zot,HG;Potter,JD
通讯作者：
Potter,JD