Functional conservation between mammalian MGRN1 and plant LOG2 ubiquitin ligases.
Functional conservation between mammalian MGRN1 and plant LOG2 ubiquitin ligases.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2013.08.045
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发表时间：
2013-11-01
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Pilot G
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Guerra DD;Pratelli R;Kraft E;Callis J;Pilot G
植物GDU丢失2（LOG 2）和哺乳动物Mahogunin环指1（MGRN 1）蛋白是与RING结构域共享相似性N-末端的RING型E3连接酶。该区域的缺失破坏LOG 2与植物膜蛋白谷氨酰胺转运蛋白1（GDU 1）的相互作用。系统发育分析表明，在脊椎动物和植物中有两个分支的LOG 2/MGRN 1样蛋白。测试了MGRN 1在功能上替代LOG 2的能力。MGRN 1在体外泛素化GDU 1，并可以部分取代植物中的LOG 2，部分恢复对GDU 1-myc过表达的氨基酸抗性，log 2 -1背景。总之，这些结果表明，保守的功能的N-末端结构域在进化中。
Plant LOSS OF GDU 2 (LOG2) and mammalian MAHOGUNIN RING FINGER 1 (MGRN1) proteins are RING-type E3 ligases sharing similarity N-terminal to the RING domain. Deletion of this region disrupts the interaction of LOG2 with the plant membrane protein GLUTAMINE DUMPER 1 (GDU1). Phylogenetic analysis identified two clades of LOG2/MGRN1-like proteins in vertebrates and plants. The ability of MGRN1 to functionally replace LOG2 was tested. MGRN1 ubiquitylates GDU1 in vitro and can partially substitute for LOG2 in the plant, partially restoring amino acid resistance to a GDU1-myc over-expression, log2-1 background. Altogether, these results suggest a conserved function for the N-terminal domain in evolution.
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