RXXPEG motif of MERIT40 is required to maintain spindle structure and function through its interaction with Tankyrase1
RXXPEG motif of MERIT40 is required to maintain spindle structure and function through its interaction with Tankyrase1
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MERIT40 的 RXXPEG 基序需要通过与 Tankyrase1 相互作用来维持纺锤体结构和功能
DOI：
10.1002/cbin.11086
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发表时间：
2019-02
影响因子：
3.9
通讯作者：
Yan Kaowen
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zheng Duo;Xie Wangqing;Li Li;Jiang Wenqi;Zou Yongdong;Chiang Chengyao;Shao Genze;Yan Kaowen
去泛素化酶BRISC复合体在维持纺锤体结构和功能中起着重要作用，但其机制尚不清楚。在这里，我们证明了BRISC复合物的核心组分MERIT 40直接与Tankyrase 1（TNKS 1）的ARC‐V结构域中的RXXPEG基序相互作用。MERIT40（R28A）中RXXPEG基序的突变破坏了其与TNKS 1的相互作用。与这些数据一致，R28A突变细胞显示出多种有丝分裂缺陷，包括异常纺锤体组装和染色体错位。这些结果支持MERIT 40的RXXPEG基序在纺锤体组装期间BRISC介导的TNKS 1功能调节中的关键作用。
Deubiquitinase BRISC complex plays important role in the maintenance of spindle structure and function; however, the underlying mechanism remains largely undefined. Here we demonstrated that MERIT40, a core component of BRISC complex, directly interacts with the RXXPEG motif in the ARC‐V domain of Tankyrase1(TNKS1). Mutation of the RXXPEG motif in the MERIT40 (R28A) disrupted its interaction with TNKS1. Consistent with these data, R28A mutant cells displayed multiple mitotic defects including aberrant spindle assembly and chromosome misalignment. These results support a critical role of RXXPEG motif of MERIT40 in BRISC‐mediated regulation of TNKS1 function during spindle assembly.
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