Lysine acetylation: codified crosstalk with other posttranslational modifications.
Lysine acetylation: codified crosstalk with other posttranslational modifications.
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赖氨酸乙酰化：与其他翻译后修饰的编码串扰。
DOI：
10.1016/j.molcel.2008.07.002
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发表时间：
2008-08-22
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Seto, Edward
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yang, Xiang-Jiao;Seto, Edward
赖氨酸乙酰化已成为组蛋白的一种主要翻译后修饰。这种修饰与其他修饰之间的交叉调控在调节基于染色质的转录控制以及形成可遗传的表观遗传程序方面至关重要。除组蛋白外，许多其他核蛋白和各种细胞质调节因子也会发生赖氨酸乙酰化。本文综述重点关注与非组蛋白乙酰化相关的最新研究结果，并强调这种修饰如何与磷酸化、甲基化、泛素化、SUMO化、脯氨酸异构化等相互作用，形成类似密码的多位点修饰程序，以便在不同条件下动态控制细胞信号传导。
Lysine acetylation has emerged as a major posttranslational modification for histones. Cross-regulation between this and other modifications is crucial in modulating chromatin-based transcriptional control and shaping inheritable epigenetic programs. In addition to histones, many other nuclear proteins and various cytoplasmic regulators are subject to lysine acetylation. This review focuses on recent findings pertinent to acetylation of non-histone proteins and emphasizes how this modification might crosstalk with phosphorylation, methylation, ubiquitination, sumoylation, proline isomerization, and others to form code-like multisite modification programs for dynamic control of cellular signaling under diverse conditions.
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