Molecular Principles of Redox-Coupled Protonation Dynamics in Photosystem II.
Molecular Principles of Redox-Coupled Protonation Dynamics in Photosystem II.
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DOI：
10.1021/jacs.1c13041
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发表时间：
2022-04-27
影响因子：
15
通讯作者：
Kaila, Ville R. I.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Allgower, Friederike;Gamiz-Hernandez, Ana P.;Rutherford, A. William;Kaila, Ville R. I.
光系统II（PSII）催化光驱动的水氧化，将O2释放到大气中并传递电子用于生物质的合成。然而，尽管几十年的结构和功能的研究，PSII的水氧化机制仍然是令人费解的，现代化学研究的一个重大挑战。在这里，我们表明，PSII催化氧化还原引发的质子转移之间的氧的演变Mn 4 O 5Ca集群和附近的集群保守的掩埋离子对，这是连接到散装溶剂通过质子通路。通过使用多尺度量子和经典模拟，我们发现氧化还原活性Tyrz（Tyr 161）的氧化降低了反应势垒的水介导的质子转移从钙离子结合的水分子（W3）Asp 61通过附近的离子对（Asp 61/Lys 317）的构象变化。该W3底物水的去质子化触发其向Mn 1迁移至在最近的X射线自由电子激光（XFEL）实验中鉴定的位置[Ibrahim等人，Proc.Natl. Acad. Sci. USA 2020，117，12，624 - 12，635]。进一步氧化的Mn 4 O 5Ca集群降低质子转移势垒通过水配体领域的Mn 4 O 5Ca集群Asp 61通过类似的离子对解离过程，而所得到的锰结合氧/氧基物种导致O2形成的自由基耦合机制。所提出的氧化还原耦合质子化机制显示出与参与生物能量转换的其他酶中的功能基序惊人的相似之处，具有水合变化、离子对动力学和调节催化屏障的电场之间的相互作用。
Photosystem II (PSII) catalyzes light-driven water oxidization, releasing O2 into the atmosphere and transferring the electrons for the synthesis of biomass. However, despite decades of structural and functional studies, the water oxidation mechanism of PSII has remained puzzling and a major challenge for modern chemical research. Here, we show that PSII catalyzes redox-triggered proton transfer between its oxygen-evolving Mn4O5Ca cluster and a nearby cluster of conserved buried ion-pairs, which are connected to the bulk solvent via a proton pathway. By using multi-scale quantum and classical simulations, we find that oxidation of a redox-active Tyrz (Tyr161) lowers the reaction barrier for the water-mediated proton transfer from a Ca2+-bound water molecule (W3) to Asp61 via conformational changes in a nearby ion-pair (Asp61/Lys317). Deprotonation of this W3 substrate water triggers its migration toward Mn1 to a position identified in recent X-ray free-electron laser (XFEL) experiments [Ibrahim et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2020, 117, 12,624–12,635]. Further oxidation of the Mn4O5Ca cluster lowers the proton transfer barrier through the water ligand sphere of the Mn4O5Ca cluster to Asp61 via a similar ion-pair dissociation process, while the resulting Mn-bound oxo/oxyl species leads to O2 formation by a radical coupling mechanism. The proposed redox-coupled protonation mechanism shows a striking resemblance to functional motifs in other enzymes involved in biological energy conversion, with an interplay between hydration changes, ion-pair dynamics, and electric fields that modulate the catalytic barriers.
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