Endoplasmic reticulum-associated degradation of glycoproteins in plants.
Endoplasmic reticulum-associated degradation of glycoproteins in plants.
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DOI：
10.3389/fpls.2012.00067
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发表时间：
2012
影响因子：
5.6
通讯作者：
Strasser R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hüttner S;Strasser R
在所有真核生物中，内质网（ER）在蛋白质折叠和分泌蛋白和膜蛋白的成熟中起着核心作用。在易位进入ER后，多肽立即进行折叠和修饰，包括形成二硫桥、亚基组装成多蛋白复合物和糖基化。在这些过程中，不完全折叠、末端错误折叠和未组装的蛋白质可以积累，这危及细胞内稳态，并随后危及细胞和组织的存活。因此，生物体已经开发了一种质量控制系统来科普这个问题，并通过统称为ER相关降解（ERAD）途径的过程从ER中去除不需要的蛋白质负载。最近在拟南芥中的研究已经确定了参与异常蛋白质降解的植物ERAD组分，并为非生物胁迫耐受性中的特定作用提供了证据。在这篇简短的综述中，我们讨论了我们目前对这一重要细胞通路的认识。
In all eukaryotes the endoplasmic reticulum (ER) has a central role in protein folding and maturation of secretory and membrane proteins. Upon translocation into the ER polypeptides are immediately subjected to folding and modifications involving the formation of disulfide bridges, assembly of subunits to multi-protein complexes, and glycosylation. During these processes incompletely folded, terminally misfolded, and unassembled proteins can accumulate which endanger the cellular homeostasis and subsequently the survival of cells and tissues. Consequently, organisms have developed a quality control system to cope with this problem and remove the unwanted protein load from the ER by a process collectively referred to as ER-associated degradation (ERAD) pathway. Recent studies in Arabidopsis have identified plant ERAD components involved in the degradation of aberrant proteins and evidence was provided for a specific role in abiotic stress tolerance. In this short review we discuss our current knowledge about this important cellular pathway.
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作者：
Foresti, Ombretta;De Marchis, Francesca;Vitale, Alessandro
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Vitale, Alessandro
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作者：
Brandizzi, F;Hanton, S;Hawes, C
通讯作者：
Hawes, C
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作者：
Bhamidipati, A;Denic, V;Weissman, JS
通讯作者：
Weissman, JS
DOI：
10.1083/jcb.201008090
发表时间：
2011-03-07
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Chen X;Tukachinsky H;Huang CH;Jao C;Chu YR;Tang HY;Mueller B;Schulman S;Rapoport TA;Salic A
通讯作者：
Salic A
拟南芥泛素缀合酶 UBC32 是一种 ERAD 成分，在油菜素类固醇介导的盐胁迫耐受中发挥作用
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作者：
Cui, Feng;Liu, Lijing;Xie, Qi
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Xie, Qi