Crystal structure of photolysed carbonmonoxy-myoglobin
Crystal structure of photolysed carbonmonoxy-myoglobin
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光解碳单氧肌红蛋白的晶体结构
作者：
I. Schlichting;J. Berendzen;G. Phillips;R. Sweet
肌红蛋白是一种球状血红蛋白，可以可逆地结合O2和CO等配体。单个可见光光子可以破坏一氧化碳-肌红蛋白（MbCO）中一氧化碳和血红素铁之间的共价键，从而形成一种不稳定的中间体，Mb*CO， CO在蛋白质内1,2。随后的重结合过程作为蛋白质反应中动力学、结构和功能相互作用的模型被广泛研究。我们在液氦温度下使用x射线晶体学来确定Mb*CO的结构，分辨率为1.5 Å。光解的CO位于血红素吡啶环c的顶部，与CO结合和未连接的肌红蛋白结构的比较表明，在CO的光解作用下，血红素“圆顶”，铁部分移出血红素平面，铁近端组氨酸键被压缩，F螺旋被拉伸，远端组氨酸向配体结合袋的外部摆动。
MYOGLOBIN is a globular haem protein that reversibly binds lig-ands such as O2 and CO. Single photons of visible light can break the covalent bond between CO and the haem iron in carbonmonoxy-myoglobin (MbCO) and thus form an unstable intermediate, Mb*CO, with the CO inside the protein1,2. The ensuing rebinding process has been extensively studied as a model for the interplay of dynamics, structure and function in protein reactions. We have used X-ray crystallography at liquid-helium temperatures to determine the structure of Mb*CO to a resolution of 1.5 Å. The photodissociated CO lies on top of the haem pyrrole ring C. Comparison with the CO-bound and unligated myoglobin structures reveals that on photodissociation of the CO, the haem 'domes', the iron moves partially out of the haem plane, the ironproximal histidine bond is compressed, the F helix is strained and the distal histidine swings towards the outside of the ligand-binding pocket.
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影响因子：
5.6
作者：
QUILLIN, ML;ARDUINI, RM;PHILLIPS, GN
通讯作者：
PHILLIPS, GN
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影响因子：
2.9
作者：
Ringe,D;Petsko,GA;Kerr,DE;OrtizdeMontellano,PR
通讯作者：
OrtizdeMontellano,PR
影响因子：
2.9
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TILTON, RF;KUNTZ, ID;PETSKO, GA
通讯作者：
PETSKO, GA
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2.9
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Powers,L;Chance,B;Chance,M;Campbell,B;Friedman,J;Khalid,S;Kumar,C;Naqui,A;Reddy,KS;Zhou,Y
通讯作者：
Zhou,Y
NO 与肌红蛋白突变体重组的分子动力学模拟。
DOI：
--
发表时间：
1993
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Li,H;Elber,R;Straub,JE
通讯作者：
Straub,JE