Structural basis for coupling protein transport and N-glycosylation at the mammalian endoplasmic reticulum.
Structural basis for coupling protein transport and N-glycosylation at the mammalian endoplasmic reticulum.
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DOI：
10.1126/science.aar7899
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发表时间：
2018-04-13
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Beckmann R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Braunger K;Pfeffer S;Shrimal S;Gilmore R;Berninghausen O;Mandon EC;Becker T;Förster F;Beckmann R
在哺乳动物内质网（ER）中，蛋白质合成、转运和N -糖基化通过核糖体、Sec61蛋白传导通道和寡糖基转移酶（OST）的复合物形成而相互偶联。在此，我们使用不同的冷冻电子显微镜方法来确定天然的和溶解的核糖体 - Sec61 - OST复合物的结构。催化性OST亚基的分子模型揭示了STT3A是如何整合到OST中以及如何实现转位子相关OST的STT3旁系同源特异性的。OST亚基DC2位于Sec61和STT3A之间的界面，在那里它作为一个多功能模块，将含有STT3A的OST招募到核糖体 - Sec61复合物。这种对N -糖基化共翻译机制分子结构的详细结构视图为从机制上理解内质网糖蛋白生物合成提供了基础。
冷冻电子显微镜分析揭示了在哺乳动物内质网中蛋白质共翻译转运和N -糖基化是如何偶联的。
Protein synthesis, transport and N-glycosylation are coupled at the mammalian endoplasmic reticulum (ER) by complex formation of the ribosome, the Sec61 protein-conducting channel and the oligosaccharyltransferase (OST). Here, we used different cryo-electron microscopy approaches to determine structures of native and solubilized ribosome-Sec61-OST complexes. A molecular model for the catalytic OST subunit revealed how STT3A is integrated into the OST and how STT3 paralog specificity for translocon-associated OST is achieved. The OST subunit DC2 was placed at the interface between Sec61 and STT3A, where it acts as a versatile module for recruitment of STT3A-containing OST to the ribosome-Sec61 complex. This detailed structural view on the molecular architecture of the co-translational machinery for N-glycosylation provides the basis for a mechanistic understanding of glycoprotein biogenesis at the ER. Cryo-EM analysis reveals how co-translational protein transport and N-glycosylation are coupled at the mammalian endoplasmic reticulum.
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影响因子：
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