Structure of D-AKAP2:PKA RI complex: insights into AKAP specificity and selectivity.
Structure of D-AKAP2:PKA RI complex: insights into AKAP specificity and selectivity.
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DOI：
10.1016/j.str.2009.12.012
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发表时间：
2010-02-10
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Taylor SS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sarma GN;Kinderman FS;Kim C;von Daake S;Chen L;Wang BC;Taylor SS
a激酶锚定蛋白（AKAPs）在空间和时间上调控环amp依赖性蛋白激酶（PKA）信号。双特异性akap2 （D- akap2）以高亲和力结合PKA的RI和RII调控亚基的二聚化/对接（D/D）结构域。在这里，我们已经确定了单独和与D- akap2复合物的RIα D/D结构域的结构。D/D结构域通过一个结构良好的n端螺旋提供了一个广泛的结合表面，这个表面限制了可以相互作用的akap的多样性。这些结构也强调了氧化还原敏感二硫在影响AKAP结合中的重要性。与RIIα:D-AKAP2复合物结构相比，D-AKAP2的螺旋结构发生了意想不到的变化，这使得D-AKAP2与RIIα的结合模式变得新颖。最后，比较使我们能够推断出AKAP特异性的序列和空间决定因素的分子解释。
A-kinase anchoring proteins (AKAPs) regulate cyclic AMP-dependent protein kinase (PKA) signaling in space and time. Dual-specific AKAP 2 (D-AKAP2) binds to the dimerization/docking (D/D) domain of both RI and RII regulatory subunits of PKA with high affinity. Here, we have determined the structures of the RIα D/D domain alone and in complex with D-AKAP2. The D/D domain presents an extensive surface for binding through a well-formed N-termina helix and this surface restricts the diversity of AKAPs that can interact. The structures also underscore the importance of a redox-sensitive disulfide in affecting AKAP binding. An unexpected shift in the helical register of D-AKAP2 compared to the RIIα:D-AKAP2 complex structure makes the mode of binding to RIα novel. Finally, the comparison allows us to deduce a molecular explanation for the sequence and spatial determinants of AKAP specificity.
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DOI：
10.1073/pnas.2628038100
发表时间：
2003-04-01
影响因子：
11.1
作者：
Burns-Hamuro, LL;Ma, YL;Taylor, SS
通讯作者：
Taylor, SS
影响因子：
4.8
作者：
Carlson, Cathrine Rein;Lygren, Birgitte;Scott, John D.
通讯作者：
Scott, John D.
影响因子：
16
作者：
Gold, Matthew G.;Lygren, Birgitte;Barford, David
通讯作者：
Barford, David
影响因子：
2.7
作者：
Reinton, N;Collas, P;Taskén, K
通讯作者：
Taskén, K
影响因子：
5.6
作者：
HARRIS, NL;PRESNELL, SR;COHEN, FE
通讯作者：
COHEN, FE