Common evolutionary origin for the rotor domain of rotary ATPases and flagellar protein export apparatus.
Common evolutionary origin for the rotor domain of rotary ATPases and flagellar protein export apparatus.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0064695
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Yokoyama K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kishikawa J;Ibuki T;Nakamura S;Nakanishi A;Minamino T;Miyata T;Namba K;Konno H;Ueno H;Imada K;Yokoyama K
V1- 和 F1- 旋转 ATP 酶包含一个相对催化 A3B3 或 α3β3 定子旋转的转子。转子F1-γ或V1-DF由反并联线圈和球环部分组成。细菌鞭毛III型输出装置含有由FliI6同源六聚体和FliJ组成的V1/F1样ATP酶环结构，采用反平行卷曲螺旋结构，没有球状环部分。在这里，我们根据生化和结构分析报告，肠沙门氏菌鼠伤寒血清型的 FliJ 在嗜热栖热菌 A3B3 中显示出类似转子的功能。单分子分析表明，反平行卷曲螺旋结构蛋白（FliJ结构蛋白）在A3B3中起到转子的作用。具有由 V1 的 D 和 F 亚基融合产生的 F1-γ 样蛋白的旋转 ATP 酶会旋转，这表明 F1-γ 可能是编码两个独立转子亚基的基因融合的结果。结合球状部分蛋白质之间的序列比较，数据强烈表明旋转 ATP 酶的转子结构域和鞭毛输出装置具有共同的进化起源。
The V1- and F1- rotary ATPases contain a rotor that rotates against a catalytic A3B3 or α3β3 stator. The rotor F1-γ or V1-DF is composed of both anti-parallel coiled coil and globular-loop parts. The bacterial flagellar type III export apparatus contains a V1/F1-like ATPase ring structure composed of FliI6 homo-hexamer and FliJ which adopts an anti-parallel coiled coil structure without the globular-loop part. Here we report that FliJ of Salmonella enterica serovar Typhimurium shows a rotor like function in Thermus thermophilus A3B3 based on both biochemical and structural analysis. Single molecular analysis indicates that an anti-parallel coiled-coil structure protein (FliJ structure protein) functions as a rotor in A3B3. A rotary ATPase possessing an F1-γ-like protein generated by fusion of the D and F subunits of V1 rotates, suggesting F1-γ could be the result of a fusion of the genes encoding two separate rotor subunits. Together with sequence comparison among the globular part proteins, the data strongly suggest that the rotor domains of the rotary ATPases and the flagellar export apparatus share a common evolutionary origin.
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