C‐mannosylation regulates stabilization of RAMP1 protein and RAMP1‐mediated cell migration
C‐mannosylation regulates stabilization of RAMP1 protein and RAMP1‐mediated cell migration
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C-甘露糖基化调节 RAMP1 蛋白的稳定性和 RAMP1 介导的细胞迁移
DOI：
10.1111/febs.16592
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Simizu Siro
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mizuta Hayato;Takakusaki Ayane;Suzuki Takehiro;Otake Keisuke;Dohmae Naoshi;Simizu Siro
C-甘露糖化是一种独特的蛋白质糖基化类型，通过α-甘露糖和色氨酸残基之间的C-C键。这种修饰已经在大约30种蛋白质中被鉴定出来，并调节了几种功能，如蛋白质分泌和细胞内定位，以及蛋白质的稳定性。大约一半的OFC-甘露糖化蛋白被归类为含有凝血酶反应蛋白1重复结构域或I型细胞因子受体的蛋白质。为了评估C-甘露糖化是否广泛地影响蛋白质的功能，而不考虑蛋白结构域或家族，我们试图鉴定其他类型的FC-甘露糖化蛋白并分析它们的功能。在本研究中，我们重点研究了受体活性修饰蛋白1，它既不包含凝血酶原蛋白1重复结构域，也不属于I型细胞因子受体。我们的质谱分析表明，RAMP1是位于Trp56的ISC-甘露糖基。研究表明，RAMP1在与降钙素受体样受体二聚化后转运到质膜上，对配体依赖的下游信号通路的激活具有重要作用。我们的结果表明，c-甘露糖化对这种转运活动没有影响。另一方面，C-甘露糖确实提高了蛋白质的稳定性和细胞的迁移活性。我们的数据可能为C-甘露糖化研究和新的RAMP1分析提供新的视角。
C‐mannosylation is a unique type of protein glycosylation via C‐C linkage between an α‐mannose and a tryptophan residue. This modification has been identified in about 30 proteins and regulates several functions, such as protein secretion and intracellular localization, as well as protein stability. About half ofC‐mannosylated proteins are categorized as proteins containing thrombospondin type 1 repeat domain or type I cytokine receptors. To evaluate whetherC‐mannosylation broadly affects protein functions regardless of protein domain or family, we have sought to identify other types ofC‐mannosylated protein and analyse their functions. In this study, we focused on receptor activity modifying protein 1, which neither contains thrombospondin type 1 repeat domain nor belongs to the type I cytokine receptors. Our mass spectrometry analysis demonstrated that RAMP1 isC‐mannosylated at Trp56. It has been shown that RAMP1 transports to the plasma membrane after dimerization with calcitonin receptor‐like receptor and is important for ligand‐dependent downstream signalling activation. Our results showed thatC‐mannosylation has no effect on this transport activity. On the other hand,C‐mannosylation did enhance protein stability and cell migration activity. Our data may provide new insight into bothC‐mannosylation research and novel RAMP1 analysis.
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