Photochemical mapping of the active site of myosin.

Photochemical mapping of the active site of myosin.
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肌球蛋白活性位点的光化学图谱。

DOI:
10.1098/rstb.1992.0044
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发表时间:
1992
期刊:
Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences
影响因子:
--
通讯作者:
Kerwin,BA
Kerwin,BA
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
Yount,RG;Cremo,CR;Grammer,JC;Kerwin,BA

文献摘要

参考文献

被引文献

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骨骼肌、平滑肌和扇贝肌球蛋白的活性部位已被一系列ATP光反应类似物部分表征。通过交联两个反应性硫醇(骨骼肌球蛋白)或通过形成稳定的钒酸盐-金属离子过渡态样复合物(平滑肌和扇贝肌球蛋白),在活性位点以二磷酸盐形式捕获这些类似物,从而实现特异性标记。通过使用这种方法结合适当的化学方法,已经鉴定了所有三种肌球蛋白中的几个关键残基,它们在腺嘌呤环、核糖环处或附近结合,并结合ATP的γ-磷酸。这些信息有助于解决肌球蛋白头部的晶体结构问题,并有助于确定ATP结合位点的详细结构。
The active sites of myosin from skeletal, smooth and scallop muscle have been partly characterized by use of a series of photoreactive analogues of ATP. Specific labelling was attained by trapping these analogues in their diphosphate forms at the active sites by either cross-linking two reactive thiols (skeletal myosin) or by formation of stable vanadate-metal ion transition state-like complexes (smooth muscle and scallop myosin). By use of this approach combined with appropriate chemistry, several key residues in all three myosins have been identified which bind at or near the adenine ring, the ribose ring and to the γ-phosphate of ATP. This information should aid in the solution of the crystal structure of the heads of myosin and in defining a detailed structure of the ATP binding site.
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影响因子: --
作者:
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Wells,JA;Yount,RG
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