Structural biology of the PCI-protein fold.
Structural biology of the PCI-protein fold.
复制标题
PCI-protein折叠的结构生物学。
DOI：
10.4161/bioa.21131
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发表时间：
2012-07
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
Stewart M
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Ellisdon AM;Stewart M
PCI 折叠基于一堆顶部带有翼状螺旋结构域的 α 螺旋，存在于形成大型复合物中心部分的一系列蛋白质中，例如蛋白酶体盖、COP9 信号体、延伸因子 eIF3 和 TREX-2 复合物。最近的结构测定对这些折叠如何发挥作用以促进更大的蛋白质组装以及与核酸的功能性相互作用提供了有趣的见解。
The PCI fold is based on a stack of α-helices topped with a winged-helix domain and is found in a range of proteins that form central parts of large complexes such as the proteasome lid, the COP9 signalosome, elongation factor eIF3, and the TREX-2 complex. Recent structural determinations have given intriguing insight into how these folds function both to facilitate the generation of larger proteinaceous assembles and also to interact functionally with nucleic acids.