Osmotic Stress Protein 94 (Osp94)
Osmotic Stress Protein 94 (Osp94)
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渗透应激蛋白 94 (Osp94)
DOI：
--
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发表时间：
1996
影响因子：
4.8
通讯作者：
S. Gullans
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Kojima;J. Randall;B. Brenner;S. Gullans
在肾髓质高渗环境中保持细胞活力和功能是一个复杂的过程，需要选择性的基因表达。我们发现了热休克蛋白 (hsp) 70 超家族的一个新成员，在暴露于高渗 NaCl 应激期间，该成员在肾内髓质集合管细胞 (mIMCD3 细胞) 中上调。这种 2935 个碱基对 cDNA 被称为渗透应激蛋白 94 或 Osp94，编码一个 838 个氨基酸的蛋白质，与最近发现的 hsp110/SSE 基因亚家族表现出最大的同源性。与 hsp 一样，Osp94 具有推定的氨基末端 ATP 结合结构域和推定的羧基末端肽结合结构域。体外翻译的 Osp94 产物在 SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳上迁移为 105-110-kDa 蛋白质。在 mIMCD3 细胞中，高渗 NaCl 或热应激大大上调 Osp94 mRNA 表达。在小鼠肾脏中，Osp94 mRNA 表达与已知的皮质髓质渗透压梯度平行，显示在内髓质中表达最高。此外，当已知渗透压增加时，限水期间内髓 Osp94 表达增加。因此，Osp94 是 hsp110/SSE 应激蛋白亚家族的新成员，可能充当分子伴侣。
Preservation of cell viability and function in the hyperosmolar environment of the renal medulla is a complex process that requires selective gene expression. We have identified a new member of the heat shock protein (hsp) 70 superfamily that is up-regulated in renal inner medullary collecting duct cells (mIMCD3 cells) during exposure to hyperosmotic NaCl stress. Known as osmotic stress protein 94, or Osp94, this 2935-base pair cDNA encodes an 838-amino acid protein that shows greatest homology to the recently discovered hsp110/SSE gene subfamily. Like the hsps, Osp94 has a putative amino-terminal ATP-binding domain and a putative carboxyl-terminal peptide-binding domain. The in vitro translated Osp94 product migrated as a 105-110-kDa protein on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. In mIMCD3 cells, Osp94 mRNA expression was greatly up-regulated by hyperosmotic NaCl or heat stress. In mouse kidney, Osp94 mRNA expression paralleled the known corticomedullary osmolality gradient showing highest expression in the inner medulla. Moreover, inner medullary Osp94 expression was increased during water restriction when osmolality is known to increase. Thus, Osp94 is a new member of the hsp110/SSE stress protein subfamily and likely acts as a molecular chaperone.
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)75848-7
发表时间：
1987-01
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
T. Chappell;B. Konforti;S. Schmid;J. Rothman
通讯作者：
T. Chappell;B. Konforti;S. Schmid;J. Rothman
从 B 细胞系分子克隆新型人类 hsp70 并将其分配至 5 号染色体。
DOI：
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发表时间：
1993
期刊：
Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950)
影响因子：
--
作者：
Fathallah,DM;Cherif,D;Dellagi,K;Arnaout,MA
通讯作者：
Arnaout,MA
影响因子：
4.4
作者：
CHURCHILL, GA;WATERMAN, MS
通讯作者：
WATERMAN, MS