Matrix metalloproteinase interactions with collagen and elastin.
Matrix metalloproteinase interactions with collagen and elastin.
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DOI：
10.1016/j.matbio.2015.01.005
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发表时间：
2015-05
期刊：
影响因子：
6.9
通讯作者：
Van Doren, Steven R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Van Doren, Steven R.
细胞外基质中最丰富的是胶原蛋白，它与弹性蛋白结合在一起，给肺、主动脉和皮肤带来弹性回弹。这些纤维高度抵抗蛋白分解，但可以屈从于少数基质金属蛋白酶(MMPs)。在理解这些MMPs如何移动到胶原蛋白的敏感部位，然后解开胶原蛋白单体的三螺旋结构方面，已经取得了相当大的进展。强调了在解开间质胶原酶的血凝蛋白样域或明胶酶的胶原结合域方面的重要作用。在基质金属蛋白酶-2和基质金属蛋白酶-9的情况下，胶原结合结构域和在基质金属蛋白酶-12的情况下的催化结构域的远程外切点也促进弹性溶解。
Most abundant in the extracellular matrix are collagens, joined by elastin that confers elastic recoil to the lung, aorta, and skin. These fibrils are highly resistant to proteolysis but can succumb to a minority of the matrix metalloproteinases (MMPs). Considerable inroads to understanding how such MMPs move to the susceptible sites in collagen and then unwind the triple helix of collagen monomers have been gained. The essential role in unwinding of the hemopexin-like domain of interstitial collagenases or the collagen binding domain of gelatinases is highlighted. Elastolysis is also facilitated by the collagen binding domain in the cases of MMP-2 and MMP-9, and remote exosites of the catalytic domain in the case of MMP-12.
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