NMR assignments for monomeric phage L decoration protein.
NMR assignments for monomeric phage L decoration protein.
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DOI：
10.1007/s12104-018-9836-1
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发表时间：
2018-10
影响因子：
0.9
通讯作者：
Alexandrescu AT
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Newcomer RL;Belato HB;Teschke CM;Alexandrescu AT
噬菌体L编码一个三聚体的43 kDa的装饰蛋白（Dec），在体外非共价结合和稳定的同源p22和P22的衣壳。在生理pH下，Dec不适合用于NMR。我们能够通过将Dec展开至pH 2并将其重折叠至pH 4来获得适合于NMR光谱的样品。我们的解折叠/重折叠方案将三聚体Dec转化为折叠的14.4 kDa单体。我们验证了酸展开协议没有扰动的二级结构，或captured结合功能的重折叠十二月我们能够获得完整的1H，15 N，和13 C分配的十二月单体，以及其二级结构和动力学的基础上化学位移分配的信息。指定的NMR光谱被用于确定Dec的三维结构，这对于理解三聚体如何结合噬菌体衣壳以及将蛋白质用作噬菌体展示纳米技术的平台非常重要。
Phage L encodes a trimeric 43 kDa decoration protein (Dec) that noncovalently binds and stabilizes the capsids of the homologous phages L and P22 in vitro. At physiological pH Dec was unsuitable for NMR. We were able to obtain samples amenable for NMR spectroscopy by unfolding Dec to pH 2 and refolding it to pH 4. Our unfolding/refolding protocol con verted trimeric Dec to a folded 14.4 kDa monomer. We verified that the acid-unfolding protocol did not perturb the secondary structure, or the capsid-binding function of refolded Dec. We were able to obtain complete 1H, 15N, and 13C assignments for the Dec monomer, as well as information on its secondary structure and dynamics based on chemical shift assignments. The assigned NMR spectrum is being used to determine the three-dimensional structure of Dec, which is important for understanding how the trimer binds phage capsids and for the use of the protein as a platform for phage-display nanotechnology.
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影响因子：
3.2
作者：
Gilcrease, EB;Winn-Stapley, DA;Casjens, SR
通讯作者：
Casjens, SR
影响因子：
14
作者：
Parent, Kristin N.;Deedas, Christina T.;Teschke, Carolyn M.
通讯作者：
Teschke, Carolyn M.
DOI：
10.1007/978-1-4939-2239-0_2
发表时间：
2015
期刊：
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
影响因子：
--
作者：
Shen, Yang;Bax, Ad
通讯作者：
Bax, Ad
根据不完整的化学位移分配从头生成蛋白质结构。
影响因子：
2.7
作者：
Shen Y;Vernon R;Baker D;Bax A
通讯作者：
Bax A
影响因子：
5.6
作者：
Qin L;Fokine A;O'Donnell E;Rao VB;Rossmann MG
通讯作者：
Rossmann MG