Molecular modeling of the bacterial outer membrane receptor energizer, ExbBD/TonB, based on homology with the flagellar motor, MotAB.
Molecular modeling of the bacterial outer membrane receptor energizer, ExbBD/TonB, based on homology with the flagellar motor, MotAB.
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基于与鞭毛马达 MotAB 的同源性，对细菌外膜受体激发剂 ExbBD/TonB 进行分子建模。
DOI：
10.1016/s0005-2736(03)00176-7
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发表时间：
2003
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
SaierJr,MiltonH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhai,YuFeng;Heijne,Wilbert;SaierJr,MiltonH
MotA/MotB 蛋白充当响应质子动力 (pmf) 驱动细菌鞭毛旋转的发动机。它们已被证明包含跨膜质子途径。 ExbB/ExbD/TonB 蛋白复合物利用 pmf 为铁铁载体和维生素 B12 穿过革兰氏阴性细菌细胞外膜的运输提供能量。这两种蛋白质复合物具有相同的拓扑结构并且是同源的。基于 MotA/MotB 蛋白的分子数据，我们使用建模方法提出了 MotA/MotB 和 ExbB/ExbD/TonB 的简单三维通道结构。讨论了衍生通道的特征，并提出了 ExbBD/TonB 系统的两种可能的质子转移路径。这些分析为分子研究提供了指导，旨在阐明化学渗透能在两个相邻膜之间转移以激发外膜运输或转移到细菌鞭毛以产生扭矩的机制。
The MotA/MotB proteins serve as the motor that drives bacterial flagellar rotation in response to the proton motive force (pmf). They have been shown to comprise a transmembrane proton pathway. The ExbB/ExbD/TonB protein complex serves to energize transport of iron siderophores and vitamin B12across the outer membrane of the Gram-negative bacterial cell using the pmf. These two protein complexes have the same topology and are homologous. Based on molecular data for the MotA/MotB proteins, we propose simple three-dimensional channel structures for both MotA/MotB and ExbB/ExbD/TonB using modeling methods. Features of the derived channels are discussed, and two possible proton transfer pathways for the ExbBD/TonB system are proposed. These analyses provide a guide for molecular studies aimed at elucidating the mechanism by which chemiosmotic energy can be transferred either between two adjacent membranes to energize outer membrane transport or to the bacterial flagellum to generate torque.
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作者：
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通讯作者：
I. Stojiljković;N. Srinivasan
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DOI：
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2000
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