Structure of a bacterial ribonuclease P holoenzyme in complex with tRNA.
Structure of a bacterial ribonuclease P holoenzyme in complex with tRNA.
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DOI：
10.1038/nature09516
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发表时间：
2010-12-09
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Mondragón A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Reiter NJ;Osterman A;Torres-Larios A;Swinger KK;Pan T;Mondragón A
核糖核酸酶 (RNase) P 是负责 5' 端 tRNA 加工的通用核酶。我们报道了海栖热袍菌 RNase P 全酶与 tRNAPhe 复合物的晶体结构。 154 kDa 复合物由大催化 RNA (P RNA)、小蛋白质辅因子和成熟 tRNA 组成。该结构表明，RNA-RNA 识别是通过形状互补、特定的分子间接触和碱基配对相互作用发生的。用含或不含金属的前 tRNA 5' 前导序列浸泡有助于识别 5' 底物路径和潜在的催化金属离子。该蛋白质结合在 P RNA 中普遍保守的结构模块顶部，并与前导序列相互作用，但不与成熟 tRNA 相互作用。活性位点由磷酸主链部分、普遍保守的尿苷核碱基和至少两个催化重要的金属离子组成。活性位点结构和保守的 RNase P/tRNA 接触表明 RNase P 催化的通用机制。
Ribonuclease (RNase) P is the universal ribozyme responsible for 5′-end tRNA processing. We report the crystal structure of the Thermotoga maritima RNase P holoenzyme in complex with tRNAPhe. The 154 kDa complex consists of a large catalytic RNA (P RNA), a small protein cofactor, and mature tRNA. The structure shows that RNA-RNA recognition occurs through shape complementarity, specific intermolecular contacts, and base pairing interactions. Soaks with a pre-tRNA 5′ leader sequence with and without metal help identify the 5′ substrate path and potential catalytic metal ions. The protein binds on top of a universally conserved structural module in P RNA and interacts with the leader, but not with mature tRNA. The active site is composed of phosphate backbone moieties, a universally conserved uridine nucleobase, and at least two catalytically important metal ions. The active site structure and conserved RNase P/tRNA contacts suggest a universal mechanism of catalysis by RNase P.
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