Legionella pneumophila SidD is a deAMPylase that modifies Rab1.
Legionella pneumophila SidD is a deAMPylase that modifies Rab1.
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DOI：
10.1038/nature10307
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发表时间：
2011-07-06
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Luo, Zhao-Qing
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tan, Yunhao;Luo, Zhao-Qing
嗜肺军团菌主动调节宿主囊泡运输途径，以促进其细胞内复制，效应子通过Dot/Icm IV型分泌系统（T4 SS）移位。SidM/DrrA蛋白通过其鸟嘌呤核苷酸交换因子（GEF）和AMP化活性将小的GTTRab 1锁定为活性形式来发挥功能。在这里，我们证明了L。嗜肺蛋白SidD优选使Rab 1去腺苷酸化。我们发现SidD的去腺苷酸活性可以抑制SidM对酵母的毒性，并且是从细菌吞噬体有效释放Rab 1所必需的。Rab 1活性在L.因此建立了嗜肺性感染。这些观察结果表明，AMPylation介导的信号转导是一个可逆的过程，由特定的酶调节。
Legionella pneumophilaactively modulates host vesicle trafficking pathways to facilitate its intracellular replication with effectors translocated by the Dot/Icm type IV secretion system (T4SS). The SidM/DrrA protein functions by locking the small GTPase Rab1 into an active form by its guanine nucleotide exchange factor (GEF) and AMPylation activity,,. Here we demonstrate that theL. pneumophilaprotein SidD preferably deAMPylates Rab1. We found that the deAMPylation activity of SidD could suppress the toxicity of SidM to yeast and is required to release Rab1 from bacterial phagosomes efficiently. A molecular mechanism for the temporal control of Rab1 activity in different phases ofL. pneumophilainfection is thus established. These observations indicate that AMPylation-mediated signal transduction is a reversible process regulated by specific enzymes.
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