Five glutamic acid residues in the C-terminal domain of the ChlD subunit play a major role in conferring Mg(2+) cooperativity upon magnesium chelatase.
Five glutamic acid residues in the C-terminal domain of the ChlD subunit play a major role in conferring Mg(2+) cooperativity upon magnesium chelatase.
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ChlD 亚基 C 端结构域中的五个谷氨酸残基在赋予 Mg(2) 与镁螯合酶协同作用方面发挥着重要作用。
DOI：
10.1021/acs.biochem.5b01080
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发表时间：
2015
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Brindley AA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Brindley AA
镁螯合酶以一种依赖于三磷酸腺苷的方式将镁离子插入原卟啉IX，催化叶绿素生物合成的第一步。蓝藻(集胞藻)和高等植物的螯合酶对游离镁表现出复杂的协同反应，而来自长链热球菌和光合细菌的螯合酶则不是。为了研究这种协同性的基础，我们构建了一系列由聚球藻和热核球虫的N-末端、中心和C-末端结构域组成的嵌合CHLD蛋白。我们发现C-末端结构域中的五个谷氨酸残基在这一过程中起着主要作用。
Magnesium chelatase catalyzes the first committed step in chlorophyll biosynthesis by inserting a Mg2+ion into protoporphyrin IX in an ATP-dependent manner. The cyanobacterial (Synechocystis) and higher-plant chelatases exhibit a complex cooperative response to free magnesium, while the chelatases fromThermosynechococcus elongatusand photosynthetic bacteria do not. To investigate the basis for this cooperativity, we constructed a series of chimeric ChlD proteins using N-terminal, central, and C-terminal domains fromSynechocystisandThermosynechococcus. We show that five glutamic acid residues in the C-terminal domain play a major role in this process.
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DOI：
10.1074/jbc.m113.477943
发表时间：
2013-10-04
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Adams NB;Reid JD
通讯作者：
Reid JD
直接测量 AAA ATPase 镁螯合酶活性位点的金属离子螯合。
影响因子：
2.9
作者：
J. Viney;Paul A. Davison;C. Hunter;J. D. Reid
通讯作者：
J. D. Reid
绿藻弧菌和集胞藻 PCC6803 镁螯合酶亚基中 ATP 酶和 ATP 至 ADP 磷酸盐交换活性的分布
影响因子：
2.8
作者：
B. Petersen;C. Kannangara;K. W. Henningsen
通讯作者：
K. W. Henningsen
来自球形红杆菌的镁螯合酶：使用纯化亚基对该酶进行初步表征以及 BchI-BchD 复合物的证据
影响因子：
4.1
作者：
L. Gibson;P. E. Jensen;C. Hunter
通讯作者：
C. Hunter
集胞藻镁螯合酶的镁依赖性 ATP 酶活性和协同性。
影响因子：
4.8
作者：
J. D. Reid;C. Hunter
通讯作者：
C. Hunter