Hydrogen bonding of sulfur ligands in blue copper and iron-sulfur proteins: detection by resonance Raman spectroscopy.
Hydrogen bonding of sulfur ligands in blue copper and iron-sulfur proteins: detection by resonance Raman spectroscopy.
复制标题
蓝铜和铁硫蛋白中硫配体的氢键：通过共振拉曼光谱检测。
DOI：
10.1021/bi00399a006
复制
发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Sanders-Loehr,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mino,Y;Loehr,TM;Wada,K;Matsubara,H;Sanders-Loehr,J
化学和生物科学系，俄勒冈州研究生中心，比弗顿，俄勒冈州97006-1999，和生物学系，理学院，大坂大学，丰中，大坂560，日本接收1987年5月14日;修订的手稿接收1987年7月30日摘要：产碱杆菌蓝铜蛋白天青蛋白的共振拉曼光谱在330 - 460 cm-1之间显示出9个振动模式，其中7个在D20中孵育蛋白质后移动0.4-3.0 cm-1至较低能量。这些氘依赖性位移先前已被归因于咪唑配体上的可交换质子[Necrosis，L.，Larrabee，J.A.，伍利，G。，Reinhammar，B.，& Spiro，TG（1984）Biochemistry 23，1084]或与半胱氨酸硫醇盐配体氢键合的酰胺基团上的可交换质子（已知结构的所有蓝铜蛋白质共有的特征）。为了区分这两种可能性，对含Fe 2S 2（Cys）4的蛋白质进行了系统的研究。在螺旋藻铁氧还蛋白的晶体结构中，硫配体与多肽骨架之间存在大量的氢键。该蛋白质的共振拉曼光谱是典型的叶绿体型铁氧还蛋白，并在Fe-S模式下在283、367、367处表现出-0.3至-0.5cm-1的氘依赖性位移。和394 cm-1在328和341 cm-1下，在Fe-S模式中，硫原子（归属于桥接硫）和-0.6至_0.8 cm-1的浓度为0.5至0.8 cm-1。在菠菜铁氧还蛋白和牛肾上腺素还蛋白的拉曼光谱中观察到相当大的氘灵敏度，特别是对于Fe 2S 2部分在~ 390 cm-1处的对称伸缩振动。对于D20中的两种氧化蛋白质，该特征分别降低0.8和1.1 cm-1，并且对于D20中的还原型肾上腺素还蛋白，该特征降低1.8 cm-1。这些结果表明，菠菜铁氧还蛋白和肾上腺氧还蛋白中的桥连硫基可能比S. Platensis铁氧还蛋白，在还原形式的肾上腺素还蛋白中氢键强度进一步增加。铁硫和蓝铜中氘效应的相似性
Department of Chemical and Biological Sciences, Oregon Graduate Center, Beaverton, Oregon 97006-1999, and Department of Biology, Faculty of Science, OsakaUniversity, Toyonaka, Osaka 560, Japan Received May 14, 1987; Revised Manuscript Received July 30, 1987 abstract: The resonance Raman spectrum of the blue copper protein azurin from Alcaligenes denitrificans exhibits nine vibrational modes between 330 and 460 cm-1, seven of which shift 0.4-3.0 cm-1 to lower energy after incubation of the protein in D20. These deuterium-dependent shifts have been previously ascribed to exchangeable protons on imidazole ligands [Nestor, L, Larrabee, J. A., Woolery, G., Reinhammar, B., & Spiro, TG (1984) Biochemistry 23, 1084] or to exchangeable protons on amide groups which are hydrogen bonded to the cysteine thiolate ligands (a feature common to all bluecopper proteins of known structure). In order to distinguish between these two possibilities, a systematic investigation of Fe2S2 (Cys) 4-containing proteins was undertaken. Extensive hydrogen bonding between sulfur ligands and the polypeptide backbone had been observed in the crystal structure of ferredoxin from Spirulina platensis. The resonance Raman spectrum of this protein is typical of a chloroplast-type ferredoxin and exhibits deuterium-dependent shifts of-0.3 to-0.5 cm'1 in theFe-S modes at 283, 367, and 394 cm" 1 (assigned to the bridging sulfurs) and-0.6 to-0.8 cm" 1 in the Fe-S modes at 328 and 341 cm" 1 (assigned to the terminal cysteine thiolates).Considerably greater deuterium sensitivity is observed in the Raman spectra of spinach ferredoxin and bovine adrenodoxin, particularly for the symmetric stretchingvibration of the Fe2S2 moiety at~ 390 cm" 1. This feature decreases by 0.8 and 1.1 cm" 1, respectively, for the two oxidized proteins inD20 and by 1.8 cm" 1 for reduced adrenodoxin inD20. These results suggest that the bridging sulfido groups may be more extensively hydrogen bonded in spinach ferredoxin and adrenodoxin than in S. platensis ferredoxin, with a further increase in hydrogen-bond strength in the reduced form of adrenodoxin. The similarity of the deuterium effects in the iron-sulfur and blue copper
登录
查看更多内容
影响因子：
15
作者：
J. Larrabee;T. Spiro
通讯作者：
T. Spiro
蓝铜蛋白的共振拉曼光谱：星花青蛋白和漆酶的正常模式计算以及 Copper-63/copper-65 和 H2O/D2O 位移的分配
影响因子：
2.9
作者：
L. Nestor;J. Larrabee;G. Woolery;B. Reinhammar;T. Spiro
通讯作者：
T. Spiro
蓝铜蛋白的共振拉曼光谱：铜（II）取代的肝脏乙醇脱氢酶中的配体和辅酶效应
DOI：
--
发表时间：
1986
期刊：
影响因子：
--
作者：
W. Maret;A. K. Shiemke;W. D. Wheeler;T. Loehr;J. Sanders
通讯作者：
J. Sanders
巴氏梭菌铁氧还蛋白中点还原电位的 pH 依赖性起源：氧化态依赖性氢离子缔合。
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)34807-5
发表时间：
1982
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
R. Magliozzo;B. McIntosh;W. Sweeney
通讯作者：
W. Sweeney
具有交互式图形数据分析功能的计算机控制激光拉曼分光光度计。
影响因子：
2.9
作者：
T. Loehr;W. Keyes;P. Pincus
通讯作者：
P. Pincus