A threonyl-tRNA synthetase-like protein has tRNA aminoacylation and editing activities.
A threonyl-tRNA synthetase-like protein has tRNA aminoacylation and editing activities.
复制标题
苏氨酰-tRNA 合成酶样蛋白具有 tRNA 氨酰化和编辑活性
DOI：
10.1093/nar/gky211
复制
发表时间：
2018-04-20
影响因子：
14.9
通讯作者：
Wang ED
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen Y;Ruan ZR;Wang Y;Huang Q;Xue MQ;Zhou XL;Wang ED
在哺乳动物中，TARS和TARS2分别编码细胞质和线粒体苏酰trna合成酶（ThrRSs）。有趣的是，在高等真核生物中，第三个基因TARSL2编码ThrRS样蛋白（ThrRS- l），该蛋白与细胞质ThrRS高度同源，但具有不同的n端延伸（n -延伸）。ThrRS-L是否具有正则函数尚不清楚。在这项工作中，我们研究了小鼠ThrRS-L （mThrRS-L）的器官表达模式、细胞定位、典型氨基酰化和编辑活性。Tarsl2在小鼠组织中普遍存在，但表达不均匀。与小鼠细胞质ThrRS （mThrRS）不同，mThrRS- l既位于细胞质中，也位于细胞核中；核分布通过其c端的核定位序列介导。从HEK293T细胞中富集的天然mThrRS-L在氨基酰化和编辑中具有活性。为了准确考察mThrRS- l的体外催化性能，我们将mThrRS- l的N-extension替换为mThrRS的N-extension。嵌合蛋白（mThrRS-L-NT）具有氨基酸激活、氨基酰化和编辑活性。我们比较了mThrRS- l - nt和mThrRS的活性和跨种tRNA识别。尽管具有相似的氨基酰化活性，但mThrRS- l - nt和mThrRS在tRNA识别和编辑能力方面表现出差异。我们的研究结果首次分析了ThrRS-L的氨基酰化和编辑活性，提高了我们对Tarsl2的认识。
Abstract TARS and TARS2 encode cytoplasmic and mitochondrial threonyl-tRNA synthetases (ThrRSs) in mammals, respectively. Interestingly, in higher eukaryotes, a third gene, TARSL2, encodes a ThrRS-like protein (ThrRS-L), which is highly homologous to cytoplasmic ThrRS but with a different N-terminal extension (N-extension). Whether ThrRS-L has canonical functions is unknown. In this work, we studied the organ expression pattern, cellular localization, canonical aminoacylation and editing activities of mouse ThrRS-L (mThrRS-L). Tarsl2 is ubiquitously but unevenly expressed in mouse tissues. Different from mouse cytoplasmic ThrRS (mThrRS), mThrRS-L is located in both the cytoplasm and nucleus; the nuclear distribution is mediated via a nuclear localization sequence at its C-terminus. Native mThrRS-L enriched from HEK293T cells was active in aminoacylation and editing. To investigate the in vitro catalytic properties of mThrRS-L accurately, we replaced the N-extension of mThrRS-L with that of mThrRS. The chimeric protein (mThrRS-L-NT) has amino acid activation, aminoacylation and editing activities. We compared the activities and cross-species tRNA recognition between mThrRS-L-NT and mThrRS. Despite having a similar aminoacylation activity, mThrRS-L-NT and mThrRS exhibit differences in tRNA recognition and editing capacity. Our results provided the first analysis of the aminoacylation and editing activities of ThrRS-L, and improved our understanding of Tarsl2.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.7
作者：
Telonis AG;Loher P;Kirino Y;Rigoutsos I
通讯作者：
Rigoutsos I
影响因子：
3.7
作者：
Kim K;Park SJ;Na S;Kim JS;Choi H;Kim YK;Paek E;Lee C
通讯作者：
Lee C
DOI：
10.1007/bf02880055
发表时间：
1999-04-01
期刊：
SCIENCE IN CHINA SERIES C-LIFE SCIENCES
影响因子：
--
作者：
Li, Y;Chen, JF;Wang, YL
通讯作者：
Wang, YL
影响因子：
4.8
作者：
Hati, Sanchita;Ziervogel, Brigitte;Musier-Forsyth, Karin
通讯作者：
Musier-Forsyth, Karin
影响因子：
14.9
作者：
Fang ZP;Wang M;Ruan ZR;Tan M;Liu RJ;Zhou M;Zhou XL;Wang ED
通讯作者：
Wang ED