Modification of PEGylated enzyme with glutaraldehyde can enhance stability while avoiding intermolecular crosslinking.
Modification of PEGylated enzyme with glutaraldehyde can enhance stability while avoiding intermolecular crosslinking.
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用戊二醛修饰聚乙二醇化酶可以增强稳定性，同时避免分子间交联。
DOI：
10.1039/c4ra03809f
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
3.9
通讯作者：
McShane,MJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ritter,DW;Newton,JM;McShane,MJ
我们证明了一种酶的稳定方法，其中一个模型酶是聚乙二醇化，然后通过控制化学修饰与戊二醛。使用这种稳定策略，可以避免由于分子间交联而导致的尺寸增加和聚集。在合成后，经和未经戊二醛修饰的PEG化酶分别具有372.9 ± 20.68 U mg−1和373.9 ± 15.14 U mg−1的比活性（天然酶为317.7 ± 19.31 U mg−1）。在37 °C下4周后，戊二醛修饰的PEG化酶保留73%的原始活性（对照的保留率为8.2%）。
We demonstrate an enzyme stabilization approach whereby a model enzyme is PEGylated, followed by controlled chemical modification with glutaraldehyde. Using this stabilization strategy, size increases and aggregation due to intermolecular crosslinking are avoided. Immediately following synthesis, the PEGylated enzyme with and without glutaraldehyde modification possessed specific activities of 372.9 ± 20.68 U mg−1 and 373.9 ± 15.14 U mg−1, respectively (vs. 317.7 ± 19.31 U mg−1 for the native enzyme). The glutaraldehyde-modified PEGylated enzyme retains 73% original activity after 4 weeks at 37 °C (vs. 8.2% retention for control).
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影响因子：
3.5
作者：
Haouz, A;Glandiéres, JM;Alpert, B
通讯作者：
Alpert, B
影响因子：
4.1
作者：
Betancor, L;López-Gallego, F;Fernández-Lafuente, R
通讯作者：
Fernández-Lafuente, R
葡萄糖氧化酶亚基结构与其热稳定性的关系。
DOI：
10.1016/0167-4838(89)90034-4
发表时间：
1989
期刊：
Biochimica et biophysica acta
影响因子：
--
作者：
W. Ye;D. Combes
通讯作者：
D. Combes
使用葡萄糖氧化酶的 PEG 修饰变体和糖型进行速率和动力学同位素效应的比较：蛋白质包膜修饰与 C-H 激活和隧道效应的关系。
影响因子：
2.9
作者：
Seymour,SeanL;Klinman,JudithP
通讯作者：
Klinman,JudithP