Inter-chain proline:proline contacts contribute to the stability of the triple helical conformation.

Inter-chain proline:proline contacts contribute to the stability of the triple helical conformation.
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链间脯氨酸:脯氨酸接触有助于三螺旋构象的稳定性。

DOI:
10.1080/07391102.1988.10507709
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发表时间:
1988
影响因子:
4.4
通讯作者:
Renugopalakrishnan,V
Renugopalakrishnan,V
中科院分区:
生物学3区
文献类型:
--
作者:
Bhatnagar,RS;Pattabiraman,N;Sorensen,KR;Langridge,R;MacElroy,RD;Renugopalakrishnan,V

文献摘要

参考文献

被引文献

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在胶原蛋白组中观察到的三螺旋构象与大量亚胺残基的存在有关,并且源于这些残基的立体化学性质。通过增加这些残基的数量来稳定三螺旋结构。氢键通常被认为是蛋白质构象形成和稳定的主要因素,然而亚氨基残基不是氢键的供体。我们利用分子力学计算方法重新检查了两种基于x射线的三螺旋多肽(Pro-Pro- Gly)10结构,从而评估了这些残基在稳定三螺旋结构中的作用。这两种最小结构在能量上具有可比性,并且螺旋参数接近于每个起始结构的起始值。我们的研究表明,邻近链上脯氨酸残基之间紧密的范德华接触簇对三螺旋结构的稳定性有重要贡献。初步核磁共振研究支持这一概念。我们提出脯氨酸残基之间的非键相互作用可能是(Pro-Pro-Gly)10产生的三螺旋结构中一个重要的稳定力。
The triple helical conformation observed in the collagen group of proteins is related to the presence of large numbers of imino residues and is derived from the stereochemical properties of these residues. The triple helix is stabilized by increasing numbers of these residues. Hydrogen bonds are usually considered to be a major factor in the formation and stability of protein conformation, however, imino residues are not hydrogen bond donors. We have evaluated the role of these residues in stabilizing the triple helix by re-examining two X-ray based structures of the triple helical polypeptide (Pro-Pro- Gly)10using molecular mechanics calculations. The two minimized structures are comparable in energy and have helical parameters close to the starting values for each starting structure. Our studies suggest that clusters of close van der Waals contacts between proline residues in adjacent chains contribute significantly to the stability of the triple helix. Preliminary NMR studies support this concept. We propose that non-bonded interactions between proline residues may be a significant stabilizing force in the triple helix generated by (Pro-Pro-Gly)10.
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