Solid-state NMR evidence for inequivalent GvpA subunits in gas vesicles.
Solid-state NMR evidence for inequivalent GvpA subunits in gas vesicles.
复制标题
DOI：
10.1016/j.jmb.2009.02.015
复制
发表时间：
2009-04-10
影响因子：
5.6
通讯作者：
Herzfeld J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sivertsen AC;Bayro MJ;Belenky M;Griffin RG;Herzfeld J
气泡是一种细胞器，可以为容纳气泡的水生微生物提供浮力。气泡壳几乎完全由疏水的70个残基蛋白GvpA组成，按有序阵列排列。来自蓝藻水华鱼腥藻的完整、坍塌的气泡的固态核磁共振谱显示，某些GvpA共振重复，表明特定的地点至少经历了两种不同的局部环境。用不对称二聚体重复单元解释这些结果可以协调气泡蛋白的一级、二级、三级和四级结构的其他相互冲突的特征。特别是，不对称二聚体可以解释分子的β-Sheet部分的氢键如何被最佳定向以获得强度，同时促进高度保守的残基之间稳定的芳香族和静电侧链相互作用，并创建适合于防止囊泡内水凝结的大疏水表面。
Gas vesicles are organelles that provide buoyancy to the aquatic microorganisms that harbor them. The gas vesicle shell consists almost exclusively of the hydrophobic 70-residue protein GvpA, arranged in an ordered array. Solid-state NMR spectra of intact, collapsed gas vesicles from the cyanobacterium Anabaena flos-aquae show duplication of certain GvpA resonances, indicating that specific sites experience at least two different local environments. Interpretation of these results in terms of an asymmetric dimer repeat unit can reconcile otherwise conflicting features of the primary, secondary, tertiary and quaternary structures of the gas vesicle protein. In particular, the asymmetric dimer can explain how the hydrogen bonds in the β–sheet portion of the molecule can be oriented optimally for strength while promoting stabilizing aromatic and electrostatic side-chain interactions among highly conserved residues and creating a large hydrophobic surface suitable for preventing water condensation inside the vesicle.
登录
查看更多内容
影响因子：
4.4
作者：
BENNETT, AE;RIENSTRA, CM;GRIFFIN, RG
通讯作者：
GRIFFIN, RG
影响因子：
5.6
作者：
BLAUROCK, AE;WALSBY, AE
通讯作者：
WALSBY, AE
DOI：
10.1007/bf00412874
发表时间：
1968-01-01
期刊：
ARCHIV FUR MIKROBIOLOGIE
影响因子：
--
作者：
WALSBY, AE;EICHELBERGER, HH
通讯作者：
EICHELBERGER, HH
影响因子：
3.7
作者：
SUTER, D;ERNST, RR
通讯作者：
ERNST, RR
影响因子：
2.7
作者：
Kloepper, Kathryn D.;Zhou, Donghua H.;Rienstra, Chad M.
通讯作者：
Rienstra, Chad M.