Aromatic Halogenation by Using Bifunctional Flavin Reductase-Halogenase Fusion Enzymes.
Aromatic Halogenation by Using Bifunctional Flavin Reductase-Halogenase Fusion Enzymes.
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DOI：
10.1002/cbic.201700391
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发表时间：
2017-11-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Lewis JC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Andorfer MC;Belsare KD;Girlich AM;Lewis JC
黄素依赖性卤化酶（FDHs）具有显著的位点选择性和广泛的底物范围，因此其作为生物催化剂的潜力引起了人们的极大兴趣。多项工程研究表明，FDHs可以针对非原生底物范围和位点选择性进行调整。FDHs也被证明是有用的体内生物催化剂，并已成功地结合到生物合成途径中，在几种异源生物中构建新的氯化芳香族化合物。在这两种情况下，通常需要由单独的黄素还原酶（FR）提供的还原黄素辅助因子。在这里，我们报道了功能性合成，融合FDH-FR蛋白，包含各种fdh和fr，由不同的连接物连接。我们表明，与大肠杆菌体内生物催化的单个成分相比，FDH-FR融合蛋白可以提高产物滴度。
The remarkable site-selectivity and broad substrate scope of flavin dependent halogenases (FDHs) has led to much interest in their potential as biocatalysts. Multiple engineering efforts have demonstrated that FDHs can be tuned for non-native substrate scope and site-selectivity. FDHs have also proven useful as in vivo biocatalysts and have been successfully incorporated into biosynthetic pathways to build new chlorinated aromatic compounds in several heterologous organisms. In both cases, reduced flavin cofactor, usually supplied by a separate flavin reductase (FR), is required. Here, we report functional synthetic, fused FDH-FR proteins, containing various FDHs and FRs, joined by different linkers. We show that FDH-FR fusion proteins can increase product titers compared to the individual components for in vivo biocatalysis in E. coli.
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影响因子：
16.6
作者：
Pazmino, Daniel E. Torres;Snajdrova, Radka;Fraaije, Marco W.
通讯作者：
Fraaije, Marco W.
影响因子：
4.7
作者：
Fraebel, Sabine;Krischke, Markus;Warzecha, Heribert
通讯作者：
Warzecha, Heribert
影响因子：
2.9
作者：
Bitto, Eduard;Huang, Yu;Phillips, George N., Jr.
通讯作者：
Phillips, George N., Jr.
色氨酸7-卤代酶（PRNA）结构提出了一种区域选择性氯化的机制。
DOI：
10.1126/science.1116510
发表时间：
2005-09-30
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Dong C;Flecks S;Unversucht S;Haupt C;van Pée KH;Naismith JH
通讯作者：
Naismith JH
影响因子：
12.6
作者：
Gilardi, G;Meharenna, YT;Giannini, S
通讯作者：
Giannini, S