Probing RNA Helicase Conformational Changes by Single-Molecule FRET Microscopy.
Probing RNA Helicase Conformational Changes by Single-Molecule FRET Microscopy.
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通过单分子 FRET 显微镜探测 RNA 解旋酶构象变化
DOI：
10.1007/978-1-0716-0935-4_8
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发表时间：
2021
影响因子：
--
通讯作者：
Klostermeier
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Krause;Klostermeier
Förster共振能量转移(FRET)是研究蛋白质构象动力学的一种通用工具。在这里，我们描述了使用共聚焦和全内反射荧光(TIRF)显微镜在单分子水平上跟踪死盒螺旋酶的构象循环，并以真核细胞翻译起始因子eIF4A为例。共聚焦显微镜能够研究溶液中供体-受体标记的分子，揭示存在的不同构象状态的群体。利用TIRF显微镜，表面固定的分子可以作为时间的函数成像，揭示构象状态的序列和构象变化的动力学。
Förster resonance energy transfer (FRET) is a versatile tool to study the conformational dynamics of proteins. Here, we describe the use of confocal and total internal reflection fluorescence (TIRF) microscopy to follow the conformational cycling of DEAD-box helicases on the single molecule level, using the eukaryotic translation initiation factor eIF4A as an illustrative example. Confocal microscopy enables the study of donor-acceptor-labeled molecules in solution, revealing the population of different conformational states present. With TIRF microscopy, surface-immobilized molecules can be imaged as a function of time, revealing sequences of conformational states and the kinetics of conformational changes.
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