The HPr proteins from the thermophile Bacillus stearothermophilus can form domain-swapped dimers.
The HPr proteins from the thermophile Bacillus stearothermophilus can form domain-swapped dimers.
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来自嗜热脂肪芽孢杆菌的 HPr 蛋白可以形成结构域交换二聚体。
DOI：
10.1016/j.jmb.2004.12.008
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发表时间：
2005
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Sacchettini,JamesC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sridharan,Sudharsan;Razvi,Abbas;Scholtz,JMartin;Sacchettini,JamesC
对极端微生物蛋白质的研究继续引起人们对蛋白质折叠领域的兴趣，因为解释这些蛋白质增强稳定性的范式仍然无法解释，而这些研究有可能进一步加深我们对稳定蛋白质的力量的认识。我们用来自嗜中温菌枯草芽孢杆菌和嗜热菌脂嗜热芽孢杆菌的模型蛋白HPr进行了这样的研究。我们在这里报道了来自嗜热细菌的野生型HPr蛋白及其变体F29W的高分辨率结构。这种变体被证明以两种形式结晶：一种是与野生型蛋白质结构非常相似的单体形式，另一种是结构域交换的二聚体。有趣的是，HPr的结构域交换二聚体与从枯草芽孢杆菌中观察到的同源蛋白Crh的结构非常不同。区域交换二聚体的存在对淀粉样蛋白的形成有影响，这与最近的结果一致，表明HPr蛋白可以形成淀粉样蛋白原纤维。我们还使用热变性和溶剂变性方法表征了嗜热性HPr蛋白的构象稳定性，并使用高分辨率结构试图解释不同HPr蛋白之间稳定性的差异。最后，我们使用各种生化和生物物理方法对HPr蛋白的溶液特性进行了详细分析。
The study of proteins from extremophilic organisms continues to generate interest in the field of protein folding because paradigms explaining the enhanced stability of these proteins still elude us and such studies have the potential to further our knowledge of the forces stabilizing proteins. We have undertaken such a study with our model protein HPr from a mesophile, Bacillus subtilis, and a thermophile, Bacillus stearothermophilus. We report here the high-resolution structures of the wild-type HPr protein from the thermophile and a variant, F29W. The variant proved to crystallize in two forms: a monomeric form with a structure very similar to the wild-type protein as well as a domain-swapped dimer. Interestingly, the structure of the domain-swapped dimer for HPr is very different from that observed for a homologous protein, Crh, from B.subtilis. The existence of a domain-swapped dimer has implications for amyloid formation and is consistent with recent results showing that the HPr proteins can form amyloid fibrils. We also characterized the conformational stability of the thermophilic HPr proteins using thermal and solvent denaturation methods and have used the high-resolution structures in an attempt to explain the differences in stability between the different HPr proteins. Finally, we present a detailed analysis of the solution properties of the HPr proteins using a variety of biochemical and biophysical methods.
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