Post-translational modifications of Hsp90 and their contributions to chaperone regulation.
Post-translational modifications of Hsp90 and their contributions to chaperone regulation.
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DOI：
10.1016/j.bbamcr.2011.07.018
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发表时间：
2012-03
影响因子：
5.1
通讯作者：
Neckers, Len
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mollapour, Mehdi;Neckers, Len
关键词：
顾名思义，分子伴侣参与蛋白质的折叠、维持、细胞内转运和降解以及促进细胞信号转导。热休克蛋白90(Hsp90)是在正常细胞和癌细胞中执行这些过程的一种重要的真核分子伴侣。HSP90在体内的功能与其水解三磷酸腺苷的能力有关，这可以通过辅助伴侣和翻译后修饰来调节。本文就已知的胞质和胞核HSP90翻译后修饰(磷酸化、乙酰化、S亚硝化、氧化和泛素化)在微调真核细胞伴侣功能中的不同作用作一综述。
Molecular chaperones, as the name suggests, are involved in folding, maintenance, intracellular transport, and degradation of proteins as well as in facilitating cell signaling. Heat shock protein 90 (Hsp90) is an essential eukaryotic molecular chaperone that carries out these processes in normal and cancer cells. Hsp90 function in vivo is coupled to its ability to hydrolyze ATP and this can be regulated by co-chaperones and post-translational modifications. In this review, we explore the varied roles of known post-translational modifications of cytosolic and nuclear Hsp90 (phosphorylation, acetylation, S-nitrosylation, oxidation and ubiquitination) in fine-tuning chaperone function in eukaryotes.
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影响因子：
5.3
作者：
Forafonov, Fedor;Toogun, Oyetunji A.;Picard, Didier
通讯作者：
Picard, Didier
DOI：
10.1124/jpet.105.088088
发表时间：
2005-10-01
影响因子：
3.5
作者：
Carbone, DL;Doorn, JA;Petersen, DR
通讯作者：
Petersen, DR
影响因子：
5.3
作者：
Cheng, Chieh-Fang;Fan, Jianhua;Li, Wei
通讯作者：
Li, Wei
影响因子：
5.3
作者：
de Zoeten, Edwin F.;Wang, Liqing;Hancock, Wayne W.
通讯作者：
Hancock, Wayne W.
影响因子：
4.8
作者：
Bansal, Parmil K.;Mishra, Ashutosh;Kitagawa, Katsumi
通讯作者：
Kitagawa, Katsumi