G-protein distribution in canine cardiac sarcoplasmic reticulum and sarcolemma: comparison to rabbit skeletal muscle membranes and to brain and erythrocyte G-proteins.
G-protein distribution in canine cardiac sarcoplasmic reticulum and sarcolemma: comparison to rabbit skeletal muscle membranes and to brain and erythrocyte G-proteins.
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犬心脏肌浆网和肌膜中的 G 蛋白分布：与兔骨骼肌膜以及脑和红细胞 G 蛋白的比较。
DOI：
10.1016/0003-9861(87)90509-1
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发表时间：
1987
影响因子：
3.9
通讯作者：
Birnbaumer,L
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Scherer,NM;Toro,MJ;Entman,ML;Birnbaumer,L
本文描述了g蛋白在犬心肌肌膜（SL）和肌浆网（SR）以及兔骨骼肌SL、t小管、连接和纵向SR中的分布，并与人红细胞和牛脑中的g蛋白进行了比较。g蛋白明确存在于心脏SL和SR以及骨骼t小管中。两个心脏部位都有两种底物，被霍乱毒素在大约42和45 kDa的十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶上迁移特异性adp核糖基化。在骨骼肌膜中，霍乱毒素标记的底物以大约42和62 kDa的速度迁移。利用十二烷基硫酸钠/尿素-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术，分别在38、40和43 kDa的条件下，在心脏SL中分离出三种百日咳毒素底物。在心脏SR和任何几个骨骼肌膜组分中只检测到两种较高分子量的底物。将肌膜g蛋白与牛脑和人红细胞中分离的g蛋白进行比较，并与抗血清对g蛋白的共同α亚基序列（Gαcommonantibody）或氧化石墨烯α亚基独特序列（Gαoantibody）的反应表明，心脏SL中两条低分子量带为Goor Go样带，因此上分子量带可能为Gi。这些数据表明百日咳毒素底物比以前描述的更不均匀，并且对试图将生理功能归因于g蛋白分离物的研究具有重要意义。
Herein we describe the distribution of G-proteins in canine cardiac sarcolemma (SL) and sarcoplasmic reticulum (SR) and in rabbit skeletal muscle SL, T-tubules, and junctional and longitudinal SR in comparison to G-proteins of human erythrocyte and bovine brain. G-proteins were unequivocally present in cardiac SL and SR and in skeletal T-tubules. Both cardiac fractions had two substrates specifically ADP-ribosylated by cholera toxin migrating on a sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel at about 42 and 45 kDa. In skeletal muscle membranes, cholera toxi-labeled substrates migrated at about 42 and 62 kDa. Three substrates for pertussis toxin were resolved by sodium dodecyl sulfate/urea-polyacrylamide gel electrophoresis in cardiac SL at about 38, 40, and 43 kDa. Only the two higher molecular weight substrates were detected in cardiac SR and in any of several skeletal muscle membrane fractions. Comparison of G-proteins in muscle membrane fractions with G-proteins isolated from bovine brain and human erythrocyte as well as their reaction with antisera to either a common sequence of α subunits of G-proteins (Gαcommonantibody) or to a unique sequence of the α subunit of Go(Gαoantibody) indicated that the two lower molecular weight bands in cardiac SL are Goor Go-like, and therefore the upper band is probably Gi. These data demonstrate that pertussis toxin substrates are more heterogeneous than previously described and have implications for studies attempting to attribute physiological functions to G-protein isolates.
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