SGTA interacts with the proteasomal ubiquitin receptor Rpn13 via a carboxylate clamp mechanism.
SGTA interacts with the proteasomal ubiquitin receptor Rpn13 via a carboxylate clamp mechanism.
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DOI：
10.1038/srep36622
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发表时间：
2016-11-09
影响因子：
4.6
通讯作者：
Isaacson RL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Thapaliya A;Nyathi Y;Martínez-Lumbreras S;Krysztofinska EM;Evans NJ;Terry IL;High S;Isaacson RL
错误定位到胞质溶胶的分泌蛋白和膜蛋白的命运是由辅助伴侣 SGTA（小型、富含谷氨酰胺的四三肽重复蛋白 α）和 BAG6 复合体之间的协作决定的，BAG6 复合体的操作依赖于与不同结合伙伴的多种短暂且微妙的相互作用。这些包括伴侣、膜靶向蛋白和泛素化酶。最近发现 SGTA 和蛋白酶体之间存在直接相互作用，由内在蛋白酶体泛素受体 Rpn13 介导。在这里，我们从结构和生物物理上表征了这种结合，并确定了 Rpn13 C 末端结构域的一个区域，该区域对于促进这种结合是必要且充分的。我们证明这种接触是通过羧酸钳介导的分子识别事件与 SGTA 的 TPR 结构域发生的，并提供证据表明这种相互作用可以在细胞环境中介导 Rpn13 和 SGTA 的关联。
The fate of secretory and membrane proteins that mislocalize to the cytosol is decided by a collaboration between cochaperone SGTA (small, glutamine-rich, tetratricopeptide repeat protein alpha) and the BAG6 complex, whose operation relies on multiple transient and subtly discriminated interactions with diverse binding partners. These include chaperones, membrane-targeting proteins and ubiquitination enzymes. Recently a direct interaction was discovered between SGTA and the proteasome, mediated by the intrinsic proteasomal ubiquitin receptor Rpn13. Here, we structurally and biophysically characterize this binding and identify a region of the Rpn13 C-terminal domain that is necessary and sufficient to facilitate it. We show that the contact occurs through a carboxylate clamp-mediated molecular recognition event with the TPR domain of SGTA, and provide evidence that the interaction can mediate the association of Rpn13 and SGTA in a cellular context.
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影响因子：
3.7
作者：
Darby JF;Krysztofinska EM;Simpson PJ;Simon AC;Leznicki P;Sriskandarajah N;Bishop DS;Hale LR;Alfano C;Conte MR;Martínez-Lumbreras S;Thapaliya A;High S;Isaacson RL
通讯作者：
Isaacson RL
DOI：
10.1107/s1399004714026662
发表时间：
2015-01-01
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Skinner SP;Goult BT;Fogh RH;Boucher W;Stevens TJ;Laue ED;Vuister GW
通讯作者：
Vuister GW
影响因子：
5.4
作者：
Kikukawa, Y;Minami, R;Kawahara, H
通讯作者：
Kawahara, H
激活和抑制UCH37去泛素酶的结构基础。
影响因子：
16
作者：
VanderLinden, Ryan T.;Hemmis, Casey W.;Schmitt, Benjamin;Ndoja, Ada;Whitby, Frank G.;Robinson, Howard;Cohen, Robert E.;Yao, Tingting;Hill, Christopher P.
通讯作者：
Hill, Christopher P.
SGTA与RPN13的结合选择性调节蛋白质质量控制。
影响因子：
4
作者：
Leznicki P;Korac-Prlic J;Kliza K;Husnjak K;Nyathi Y;Dikic I;High S
通讯作者：
High S