New insights into the proton-dependent oxygen affinity of Root effect haemoglobins.
New insights into the proton-dependent oxygen affinity of Root effect haemoglobins.
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关于根效应血红蛋白的质子依赖性氧亲和力的新见解。
DOI：
10.1111/j.1365-201x.2004.01359.x
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Weber,RE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bonaventura,C;Crumbliss,AL;Weber,RE
关于蛋白质结构/功能关系的一个长期存在的难题是血红蛋白（Hb）结构的质子依赖性修饰，即使在高氧气压力梯度下，也会导致氧气从Root效应Hb卸载到鱼的鱼鳔和眼睛中。虽然根效应Hbs中的氧卸载通常归因于T态的质子依赖性稳定，但根效应Hbs的质子化可以改变它们在R态和T态构象中的配体亲和力，并且稳定T态或使R态不稳定。在人类血红蛋白的玻尔效应中如此重要的C末端残基似乎参与了一些鱼类血红蛋白的根效应，而不是其他人，这表明几种进化途径导致了高度pH依赖性血红蛋白的表达。新的数据显示，巯基反应性的pH和阴离子依赖性以及人类和鱼类血红蛋白的厌氧氧化具有惊人的相似性。现有的证据支持这一概念，即在玻尔效应和根效应血红蛋白的一个大的空间组分的作用，除了四元移位之间的R和T构象，以调节配体亲和力。变构效应物在R-和T-状态构象内缓和这些空间效应，并允许Hb功能与不同生物体的广泛生理需求之间的优雅匹配。
A long‐standing puzzle with regard to protein structure/function relationships is the proton‐dependent modification of haemoglobin (Hb) structure that causes oxygen to be unloaded from Root effect Hbs into the swim bladders and eyes of fish even against high oxygen pressure gradients. Although oxygen unloading in Root effect Hbs has generally been attributed to proton‐dependent stabilization of the T‐state, protonation of Root effect Hbs can alter their ligand affinities in both R‐ and T‐state conformations and either stabilize the T‐state or destabilize the R‐state. The C‐terminal residues that are so important in the Bohr effect of human Hb appear to be involved in the Root effects of some fish Hbs and not in others, indicating that several evolutionary pathways have resulted in expression of highly pH‐dependent Hbs. New data are presented that show surprising similarities in the pH‐ and anion‐dependence of sulfhydryl group reactivity and anaerobic oxidation of human and fish Hbs. The available evidence supports the concept that in both Bohr effect and Root effect Hbs a large steric component acts in addition to quaternary shifts between R and T conformations to regulate ligand affinity. Allosteric effectors moderate these steric effects within both R‐ and T‐state conformations and allow for an elegant match between Hb function and the wide‐ranging physiological needs of diverse organisms.
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