Single-molecule fluorescence experiments determine protein folding transition path times.
Single-molecule fluorescence experiments determine protein folding transition path times.
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DOI：
10.1126/science.1215768
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发表时间：
2012-02-24
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Eaton WA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chung HS;McHale K;Louis JM;Eaton WA
跃迁路径是当跃迁通过跨越两个状态之间的自由能势垒发生时，平衡分子轨道的一小部分。它是一种单分子性质，包含有关过程如何发生的所有机械信息。作为观察蛋白质折叠中过渡路径的一步，我们通过对单分子Förster共振能量转移实验中荧光轨迹的逐光子分析，确定了快速折叠和慢速折叠蛋白质的平均过渡路径时间。虽然折叠速率系数相差10，000倍，但过渡路径时间相差不到5倍，表明快速折叠和慢速折叠蛋白质在折叠实际发生时几乎需要相同的时间。一个基于能量景观理论的非常简单的模型可以解释这一结果。
The transition path is the tiny fraction of an equilibrium molecular trajectory when a transition occurs by crossing the free-energy barrier between two states. It is a single-molecule property that contains all the mechanistic information on how a process occurs. As a step toward observing transition paths in protein folding we determined the average transition-path time for a fast- and a slow-folding protein from a photon-by-photon analysis of fluorescence trajectories in single-molecule Förster-resonance-energy-transfer experiments. While the folding rate coefficients differ by a factor of 10,000, the transition-path times differ by less than a factor of 5, showing that a fast-and a slow-folding protein take almost the same time to fold when folding actually happens. A very simple model based on energy landscape theory can explain this result.
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DOI：
10.1038/13311
发表时间：
1999-10-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Park, SH;Shastry, MCR;Roder, H
通讯作者：
Roder, H
影响因子：
3.4
作者：
Piana, Stefano;Lindorff-Larsen, Kresten;Shaw, David E.
通讯作者：
Shaw, David E.
影响因子：
56.9
作者：
Shaw, David E.;Maragakis, Paul;Wriggers, Willy
通讯作者：
Wriggers, Willy
DOI：
10.1073/pnas.0408098102
发表时间：
2005-05-10
影响因子：
11.1
作者：
Best, RB;Hummer, G
通讯作者：
Hummer, G
影响因子：
3.4
作者：
Morrone, Angela;Giri, Rajanish;Gianni, Stefano
通讯作者：
Gianni, Stefano