Basic Tilted Helix Bundle - a new protein fold in human FKBP25/FKBP3 and HectD1.
Basic Tilted Helix Bundle - a new protein fold in human FKBP25/FKBP3 and HectD1.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2014.03.068
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发表时间：
2014-04-25
影响因子：
3.1
通讯作者：
Sunnerhagen, Maria
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Helander, Sara;Montecchio, Meri;Lemak, Alexander;Fares, Christophe;Almof, Jonas;Li, Yanjun;Yee, Adelinda;Arrowsmith, Cheryl H.;Dhe-Paganon, Sirano;Sunnerhagen, Maria
在本文中，我们描述了一个新的，独特的N-末端结构域基序在核FKBP 251 -73，FKBP家族的成员，连同E3泛素连接酶HectD 1的序列相关的亚结构域的结构，我们显示属于同一个折叠。这个新的基序采用了一个紧凑的5-螺旋束，我们命名为BTHB（基本倾斜阻碍束）结构域。一个带正电荷的表面补丁，在结构上围绕倾斜的螺旋H3，是存在于FKBP 25和HectD 1和进化保守的两种蛋白质，这表明一个保守的功能作用。通过对这两种蛋白质的结构及其序列相似性的详细比较分析，并通过分析所提出的FKBP 25结合蛋白YY 1的相互作用，我们认为BTHB中的基本基序参与了所观察到的FKBP 25的DNA结合，并且可以受到调控YY 1结合和/或与相邻结构域相互作用的影响。
In this paper, we describe the structure of a novel, unique N-terminal domain motif in the nuclear FKBP251-73, a member of the FKBP family, together with the structure of a sequence-related subdomain of the E3 ubiquitin ligase HectD1 which we show belongs to the same fold. This novel motif adopts a compact 5-helix bundle which we name the BTHB (Basic Tilted Helix Bundle) domain. A positively charged surface patch, structurally centered around the tilted helix H3, is present in both FKBP25 and HectD1 and is evolutionary conserved for both proteins, suggesting a conserved functional role. By detailed comparative analysis of the structures of the two proteins and their sequence similarities, and by analyzing the interaction of the proposed FKBP25 binding protein YY1, we suggest that the basic motif in BTHB is involved in the observed DNA binding of FKBP25, and can be affected by regulatory YY1 binding and/or interactions with adjacent domains.
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