Coupling between Cyclooxygenase, Terminal Prostanoid Synthase, and Phospholipase A2 *
Coupling between Cyclooxygenase, Terminal Prostanoid Synthase, and Phospholipase A2 *
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环加氧酶、末端前列腺素合酶和磷脂酶 A2 之间的偶联 *
DOI：
--
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发表时间：
2001
影响因子：
4.8
通讯作者：
I. Kudo
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
N. Ueno;M. Murakami;T. Tanioka;K. Fujimori;T. Tanabe;Y. Urade;I. Kudo
我们最近发现，两种不同的前列腺素 (PG) E2 合酶在 PGE2 生物合成中表现出与上游环氧合酶 (COX)-1 和 COX-2 的优先功能偶联。为了研究其他谱系特异性 PG 合酶是否也表现出与任一 COX 同工酶的优先偶联，我们将这些酶单独或组合引入 293 细胞中，以重建它们的功能相互关系。与膜结合的 PGE2 合酶一样，在 A23187 诱导的立即反应和白细胞介素 1 诱导的延迟反应中，核周酶血栓素合酶和 PGI2 合酶通过 COX-2 优先于 COX-1 生成各自的产物。造血 PGD2 合酶分别在 A23187 诱导的立即反应和白细胞介素 1 诱导的延迟 PGD2 生物合成反应中优先使用 COX-1 和 COX-2。这种酶经历了刺激依赖性从胞质溶质易位到存在 COX-1 或 COX-2 的核周区室。这些谱系特异性 PG 合酶的 COX 选择性也受到花生四烯酸浓度的显着影响，花生四烯酸是外源添加到细胞中或通过胞质或分泌性磷脂酶 A2 的作用内源提供的。总的来说，COX 和特定 PG 合酶之间的偶联效率可能受到它们的空间和时间区隔以及 PG 产生时 PLA2 提供的花生四烯酸量的关键影响。
We have recently shown that two distinct prostaglandin (PG) E2 synthases show preferential functional coupling with upstream cyclooxygenase (COX)-1 and COX-2 in PGE2 biosynthesis. To investigate whether other lineage-specific PG synthases also show preferential coupling with either COX isozyme, we introduced these enzymes alone or in combination into 293 cells to reconstitute their functional interrelationship. As did the membrane-bound PGE2 synthase, the perinuclear enzymes thromboxane synthase and PGI2 synthase generated their respective products via COX-2 in preference to COX-1 in both theA23187-induced immediate and interleukin-1-induced delayed responses. Hematopoietic PGD2 synthase preferentially used COX-1 and COX-2 in the A23187-induced immediate and interleukin-1-induced delayed PGD2-biosynthetic responses, respectively. This enzyme underwent stimulus-dependent translocation from the cytosol to perinuclear compartments, where COX-1 or COX-2 exists. COX selectivity of these lineage-specific PG synthases was also significantly affected by the concentrations of arachidonate, which was added exogenously to the cells or supplied endogenously by the action of cytosolic or secretory phospholipase A2. Collectively, the efficiency of coupling between COXs and specific PG synthases may be crucially influenced by their spatial and temporal compartmentalization and by the amount of arachidonate supplied by PLA2s at a moment when PG production takes place.
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