IMP-1 metallo-beta-lactamase: effect of chelators and assessment of metal requirement by electrospray mass spectrometry.
IMP-1 metallo-beta-lactamase: effect of chelators and assessment of metal requirement by electrospray mass spectrometry.
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IMP-1 金属-β-内酰胺酶：螯合剂的作用和通过电喷雾质谱法评估金属需求。
DOI：
10.1016/s0304-4165(02)00258-1
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发表时间：
2002
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
T. Viswanatha
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Siemann;D. Brewer;A. Clarke;G. Dmitrienko;G. Lajoie;T. Viswanatha
金属-β-内酰胺酶由于其在微生物对β-内酰胺抗生素的耐药性中的作用而引起相当大的关注。IMP-1是由铜绿假单胞菌和其他微生物产生的双核锌依赖性β-内酰胺酶，鉴于其日益增加的流行率而特别令人感兴趣。IMP-1对六种不同的二价金属离子螯合剂失活的敏感性的检查表明，除Zincon外，所有的Zincon都通过与全酶形成复合物而引起抑制。暴露的酶的吡啶二羧酸（DPA），最有效的抑制剂，结果在生产的单核锌形式的蛋白质，通过电喷雾电离质谱法（ESI-MS）在非变性条件下测定。发现这种单核Zn物种是催化活性的。与发色螯合剂4-（2-吡啶偶氮）间苯二酚（PAR）的研究表明，在IMP-1中的两个锌中心在其可访问性不同，一个功能，可以克服盐酸胍（GdnHCl，1.5 M）的存在下。
Metallo-β-lactamases have attracted considerable attention due to their role in microbial resistance to β-lactam antibiotics. IMP-1, the binuclear Zn-dependent β-lactamase produced by Pseudomonas aeruginosa and other microorganisms, is of particular interest in view of its increasing prevalence. An examination of the susceptibility of IMP-1 to inactivation by six different divalent metal ion chelators has revealed that all except Zincon cause inhibition by forming a complex with the holoenzyme. Exposure of the enzyme to dipicolinic acid (DPA), the most potent inhibitor, results in the production of the mononuclear Zn form of the protein as determined by electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) under nondenaturing conditions. This mononuclear Zn species was found to be catalytically competent. Studies with the chromophoric chelator 4-(2-pyridylazo)resorcinol (PAR) show that the two zinc centers in IMP-1 differ in their accessibility, a feature that could be overcome in the presence of guanidine hydrochloride (GdnHCl, 1.5 M).
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