Human factor XIa cleaves fibrinogen: effects on structure and function.
Human factor XIa cleaves fibrinogen: effects on structure and function.
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人源因子 XIa 裂解纤维蛋白原：对结构和功能的影响。
DOI：
10.1016/0003-9861(86)90025-1
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发表时间：
1986
影响因子：
3.9
通讯作者：
Colman,RW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Scott,CF;Mentzer,RL;Budzynski,AZ;Colman,RW
因子XIa是因子XI酶原的酶形式，是血浆中因子XII依赖性表面活化的结果。因子XIa降解高分子量激肽原，其活化辅因子（其将因子XIa结合至表面），以及切割和活化凝血因子IX。在这份报告中，我们提出的证据表明，因子XIa也可以切割纤维蛋白原，减少凝血酶催化的纤维蛋白凝块的形成。此外，因子XIa消化的纤维蛋白原的产物显着抑制纤维蛋白单体的聚合速率。因子XIa最初裂解纤维蛋白原的Aα链，随后降解B β链。然而，两条链上的切割位点与对凝血酶敏感的位点不同。γ链仅在与因子XIa长时间孵育后降解。此外，由因子XIa的纤维蛋白原蛋白水解的配置文件是明显不同的纤溶酶催化的纤维蛋白原溶解。与纤溶酶不同，因子XIa不能切割纤维蛋白原的Bβ链的NH 2末端。此外，因子XIa，不像纤溶酶，未能水解纤维蛋白。对因子XIa产生的纤维蛋白原的蛋白水解酶的进一步研究可能会对这种蛋白质的聚合机制提供更多的了解。
Factor XIa, the enzymatic form of the factor XI zymogen, is generated as a result of factor XII-dependent surface activation in plasma. Factor XIa degrades high molecular weight kininogen, its cofactor for activation (which binds factor XIa to the surface), as well as cleaves and activates coagulation factor IX. In this report, we present evidence that factor XIa can also cleave fibrinogen and decrease the thrombin-catalyzed formation of the fibrin clot. Furthermore, the products of factor XIa-digested fibrinogen markedly inhibited the rate of polymerization of fibrin monomers. Factor XIa initially cleaved the Aα-chain of fibrinogen and subsequently degraded the Bβ-chain. However, the cleavage sites on both chains were distinct from those susceptible to thrombin. The γ-chain was degraded only after prolonged incubation with factor XIa. Furthermore, the profile of fibrinogen proteolysis by factor XIa was distinctly different from that of plasmin-catalyzed fibrinogenolysis. Unlike plasmin, factor XIa was not able to cleave the NH2-terminus of the Bβ-chain of fibrinogen. Moreover, factor XIa, unlike plasmin, failed to hydrolyze fibrin. Further study of the proteolytic digests of fibrinogen produced by factor XIa may give additional insight into the mechanism of polymerization of this protein.
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