The bacterial cell division proteins FtsA and FtsZ self-organize into dynamic cytoskeletal patterns.
The bacterial cell division proteins FtsA and FtsZ self-organize into dynamic cytoskeletal patterns.
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DOI：
10.1038/ncb2885
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发表时间：
2014-01
影响因子：
21.3
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中科院分区：
文献类型：
--
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细菌胞质分裂通常由Z环启动，Z环是在分裂位点组装的细胞骨架结构。它的主要成分是FtsZ，一个微管蛋白超家族GTTZ，它被肌动蛋白相关蛋白FtsA募集到膜上。这两种蛋白质都是Z环形成所必需的，但它们是否以及如何影响彼此的组装动力学尚不清楚。在这里，我们重建了FtsA依赖的FtsZ聚合物的招聘支持膜，其中两种蛋白质自组织成复杂的模式，如快速移动的丝束和手性旋转环。使用荧光显微镜和生化扰动，我们发现，这些大规模的重排FtsZ出现从其聚合动力学和双重，拮抗作用的FtsA：招聘FtsZ丝的膜和负调控FtsZ组织。我们的研究结果为细菌细胞分裂的初始步骤提供了一个模型，并说明了动态聚合物如何自组织成大规模结构。
Bacterial cytokinesis is commonly initiated by the Z-ring, a cytoskeletal structure assembling at the site of division. Its primary component is FtsZ, a tubulin superfamily GTPase, which is recruited to the membrane by the actin-related protein FtsA. Both proteins are required for the formation of the Z-ring, but if and how they influence each other’s assembly dynamics is not known. Here, we reconstituted FtsA-dependent recruitment of FtsZ polymers to supported membranes, where both proteins self-organize into complex patterns, such as fast-moving filament bundles and chirally rotating rings. Using fluorescence microscopy and biochemical perturbations, we found that these large-scale rearrangements of FtsZ emerge from its polymerization dynamics and a dual, antagonistic role of FtsA: recruitment of FtsZ filaments to the membrane and a negative regulation on FtsZ organization. Our findings provide a model for the initial steps of bacterial cell division and illustrate how dynamic polymers can self-organize into large-scale structures.
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