Structure and function of the PP2A-shugoshin interaction.
Structure and function of the PP2A-shugoshin interaction.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2009.06.031
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发表时间：
2009-08-28
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Xu W
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Xu Z;Cetin B;Anger M;Cho US;Helmhart W;Nasmyth K;Xu W
在有丝分裂和减数分裂期间，染色体的精确分离依赖于防止粘着蛋白从着丝粒过早分离的shugoshin蛋白。Shugoshins与PP2A结合，PP2A被认为使粘着蛋白去磷酸化，从而防止在减数分裂I期间被分离酶切割。人Sgo 1片段和AB 'C PP 2A全酶之间的复合物的晶体结构揭示，Sgo 1形成同时对接到PP 2A的C和B'亚基上的同源二聚体平行卷曲螺旋。Sgo 1同源二聚化是PP2A结合的先决条件。虽然hSgo1只与AB'C全酶相互作用，但其相对的Sgo2与所有PP2A形式相互作用，因此可能导致不同底物的去磷酸化。突变的shugoshin蛋白质在PP2A的结合缺陷不能保护着丝粒粘连蛋白从分离酶在减数分裂I或支持纺锤体组装检查点在酵母中。最后，我们提供的证据表明，PP2A的招聘染色体可能足以保护粘连蛋白分离酶在哺乳动物卵母细胞。
Accurate chromosome segregation during mitosis and meiosis depends on shugoshin proteins that prevent precocious dissociation of cohesin from centromeres. Shugoshins associate with PP2A, which is thought to de-phosphorylate cohesin and thereby prevent cleavage by separase during meiosis I. A crystal structure of a complex between a fragment of human Sgo1 and an AB’C PP2A holoenzyme reveals that Sgo1 forms a homodimeric parallel coiled-coil that docks simultaneously onto PP2A’s C and B’ subunits. Sgo1 homo-dimerization is a pre-requisite for PP2A binding. While hSgo1 interacts only with the AB’C holoenzymes, its relative Sgo2 interacts with all PP2A forms and may thus lead to dephosphorylation of distinct substrates. Mutant shugoshin proteins defective in the binding of PP2A cannot protect centromeric cohesin from separase during meiosis I or support the spindle assembly checkpoint in yeast. Finally, we provide evidence that PP2A’s recruitment to chromosomes may be sufficient to protect cohesin from separase in mammalian oocytes.
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影响因子：
9.8
作者：
McGuinness BE;Hirota T;Kudo NR;Peters JM;Nasmyth K
通讯作者：
Nasmyth K
影响因子：
64.8
作者：
Kitajima, TS;Sakuno, T;Watanabe, Y
通讯作者：
Watanabe, Y
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
64.5
作者：
Kudo, Nobuaki R.;Wassmann, Katja;Nasmyth, Kim
通讯作者：
Nasmyth, Kim
影响因子：
64.8
作者：
Cho, Uhn Soo;Xu, Wenqing
通讯作者：
Xu, Wenqing