Structural basis for hijacking siderophore receptors by antimicrobial lasso peptides.
Structural basis for hijacking siderophore receptors by antimicrobial lasso peptides.
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DOI：
10.1038/nchembio.1499
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发表时间：
2014-05
影响因子：
14.8
通讯作者：
Beis, Konstantinos
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mathavan, Indran;Zirah, Severine;Mehmood, Shahid;Choudhury, Hassanul G.;Goulard, Christophe;Li, Yanyan;Robinson, Carol V.;Rebuffat, Sylvie;Beis, Konstantinos
已知套索肽小菌素J25劫持铁载体受体FhuA以启动内化。在这里，我们提供了识别机制的第一个结构证据，我们的生化数据表明，另一个密切相关的套索肽不能与FhuA相互作用。我们的工作为套索肽的窄活性谱提供了解释，并为开发新的抗菌药物开辟了道路。
The lasso peptide microcin J25 is known to hijack the siderophore receptor FhuA for initiating internalization. Here, we provide the first structural evidence on the recognition mechanism and our biochemical data show that another closely related lasso peptide cannot interact with FhuA. Our work provides an explanation on the narrow activity spectrum of lasso peptides and opens the path to the development of new antibacterials.
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DOI：
10.1107/s0907444905036693
发表时间：
2006-01-01
影响因子：
2.2
作者：
Evans, P
通讯作者：
Evans, P
DOI：
10.1107/s0907444904016427
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Blanc, E;Roversi, P;Bricogne, G
通讯作者：
Bricogne, G
影响因子：
3.2
作者：
Braun, M;Endriss, F;Braun, V
通讯作者：
Braun, V
影响因子：
64.5
作者：
Locher, KP;Rees, B;Moras, D
通讯作者：
Moras, D
影响因子：
5.2
作者：
Lopez, Fabian E.;Vincent, Paula A.;Farias, Ricardo N.
通讯作者：
Farias, Ricardo N.