High affinity binding of the mastoparans by calmodulin.
High affinity binding of the mastoparans by calmodulin.
复制标题
钙调蛋白与乳腺素的高亲和力结合。
DOI：
10.1016/0006-291x(83)91592-9
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发表时间：
1983
影响因子：
3.1
通讯作者：
Anderson,SR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Malencik,DA;Anderson,SR
钙调素表现出高亲和力，钙依赖性结合的乳突-一组细胞活性的十四肽。在0.20 N KCl、1.0 mM CaCl 2（pH 7.3）中测定的肽-钙调素复合物的解离常数为：mastoparan = 0.3 nM，mastoparan X = 0.9 nM，Polistes mastoparan = 0.5 nM。乳突蛋白-钙调蛋白复合物的解离常数是已知的任何钙调蛋白结合蛋白或肽的最小解离常数，表明某些类型的肽-钙调蛋白相互作用可能具有生理学意义。
Calmodulin exhibits high affinity, calcium-dependent binding of the mastoparans—a group of cytoactive tetradecapeptides. The dissociation constants for the peptide-calmodulin complexes determined in 0.20 N KCl, 1.0 mM CaCl 2, pH 7.3 are∼ 0.3 nM for mastoparan,∼ 0.9 nM for mastoparan X, and∼ 3.5 nM for Polistes mastoparan. The dissociation constant for the mastoparan-calmodulin complex is the smallest known for any calmodulin binding protein or peptide, suggesting that some type of peptide-calmodulin interaction could be physiologically significant.