Protein arginine methylation in mammals: who, what, and why.
Protein arginine methylation in mammals: who, what, and why.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2008.12.013
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发表时间：
2009-01-16
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Clarke, Steven G.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bedford, Mark T.;Clarke, Steven G.
通过将甲基添加到精氨酸残基的蛋白质的共价标记可以促进它们被结合配偶体识别或可以调节它们的生物活性。真核生物中催化这种甲基化反应的基因产物（PRMT）的一个小家族与相关亚基的变化一起工作，以识别不同的细胞底物。这些反应显示了许多可逆共价修饰的属性，如蛋白质磷酸化或蛋白质赖氨酸甲基化;然而，尚不清楚蛋白质精氨酸去甲基化发生的程度。蛋白质精氨酸甲基化在信号转导、mRNA剪接、转录调控、DNA修复和蛋白质转位中的生理作用已被确立。
The covalent marking of proteins by methyl group addition to arginine residues can promote their recognition by binding partners or can modulate their biological activity. A small family of gene products that catalyze such methylation reactions in eukaryotes (PRMTs) work in conjunction with a changing cast of associated subunits to recognize distinct cellular substrates. These reactions display many of the attributes of reversible covalent modifications such as protein phosphorylation or protein lysine methylation; however, it is unclear to what extent protein arginine demethylation occurs. Physiological roles for protein arginine methylation have been established in signal transduction, mRNA splicing, transcriptional control, DNA repair, and protein translocation.
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