Structure of the ATP synthase catalytic complex (F(1)) from Escherichia coli in an autoinhibited conformation.
Structure of the ATP synthase catalytic complex (F(1)) from Escherichia coli in an autoinhibited conformation.
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DOI：
10.1038/nsmb.2058
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发表时间：
2011-06
影响因子：
16.8
通讯作者：
Duncan, Thomas M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cingolani, Gino;Duncan, Thomas M.
ATP合成酶是一种膜结合的旋转马达酶，在所有生命王国中对细胞能量代谢至关重要。尽管其基本结构和功能的保护，其旋转柄亚基之一的自抑制发生在细菌和叶绿体中，但不在线粒体中。本文所述的大肠杆菌ATP合酶催化复合物（F1）的晶体结构揭示了这种抑制作用的结构基础。亚基ε的C-末端结构域采用了一种新的高度延伸的构象，该构象深深插入酶的中心腔，并以与功能旋转不相容的广泛接触方式接合转子和定子亚基。因此，三个催化亚基稳定在一组构象和旋转位置不同于以前的F1结构。
ATP synthase is a membrane-bound, rotary motor enzyme that is critical for cellular energy metabolism in all kingdoms of life. Despite conservation of its basic structure and function, auto-inhibition by one of its rotary stalk subunits occurs in bacteria and chloroplasts but not in mitochondria. The crystal structure of the ATP synthase catalytic complex (F1) from Escherichia coli described here reveals the structural basis for this inhibition. The C-terminal domain of subunit ε adopts a novel, highly extended conformation that inserts deeply into the central cavity of the enzyme and engages both rotor and stator subunits in extensive contacts that are incompatible with functional rotation. As a result, the three catalytic subunits are stabilized in a set of conformations and rotational positions distinct from previous F1 structures.
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DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
4.8
作者：
Iino, Ryota;Hasegawa, Rie;Noji, Hiroyuki
通讯作者：
Noji, Hiroyuki
影响因子：
4.8
作者：
Aggeler, R;Capaldi, RA
通讯作者：
Capaldi, RA
影响因子：
56.9
作者：
Andries, K;Verhasselt, P;Jarlier, V
通讯作者：
Jarlier, V
影响因子：
11.4
作者：
Kabaleeswaran, Venkataraman;Puri, Neeti;Mueller, David M.
通讯作者：
Mueller, David M.