Backbone assignments and conformational dynamics in the S. typhimurium tryptophan synthase α-subunit from solution-state NMR
Backbone assignments and conformational dynamics in the S. typhimurium tryptophan synthase α-subunit from solution-state NMR
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溶液态 NMR 中鼠伤寒沙门氏菌色氨酸合酶 α 亚基的主链分配和构象动力学
DOI：
10.1007/s10858-020-00320-2
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发表时间：
2020
影响因子：
2.7
通讯作者：
Mueller, Leonard J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sakhrani, Varun V.;Hilario, Eduardo;Caulkins, Bethany G.;Hatcher-Skeers, Mary E.;Fan, Li;Dunn, Michael F.;Mueller, Leonard J.
本文报道了沙门氏菌色氨酸合成酶（TS）α亚基的骨架归属。从骨架化学位移，二级结构和无规卷曲指数顺序参数（RCI-S2）的预测。用3-吲哚-d-甘油3′-磷酸酯类似物N-（4′-三氟甲氧基苯磺酰基）-2-氨基乙基磷酸酯（F9）滴定，导致化学位移扰动，表明构象变化，由此获得解离常数的估计值。骨架化学位移，RCI-S2值，和位点特异性弛豫时间与和没有F9的比较揭示变构的变化，包括二级结构的调制和环刚性诱导配体结合。比较了完整TS αββα双酶复合物中α亚基的X射线晶体结构和本工作中报道的两种新的分离TS α亚基的X射线晶体结构。
Backbone assignments for the isolated α-subunit ofSalmonella typhimuriumtryptophan synthase (TS) are reported based on triple resonance solution-state NMR experiments on a uniformly2H,13C,15N-labeled sample. From the backbone chemical shifts, secondary structure and random coil index order parameters (RCI-S2) are predicted. Titration with the 3-indole-d-glycerol 3′-phosphate analog, N-(4′-trifluoromethoxybenzenesulfonyl)-2-aminoethyl phosphate (F9), leads to chemical shift perturbations indicative of conformational changes from which an estimate of the dissociation constant is obtained. Comparisons of the backbone chemical-shifts, RCI-S2values, and site-specific relaxation times with and without F9 reveal allosteric changes including modulation in secondary structures and loop rigidity induced upon ligand binding. A comparison is made to the X-ray crystal structure of the α-subunit in the full TS αββα bi-enzyme complex and to two new X-ray crystal structures of the isolated TS α-subunit reported in this work.
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E. W. Miles