Flavivirus NS1 structures reveal surfaces for associations with membranes and the immune system.
Flavivirus NS1 structures reveal surfaces for associations with membranes and the immune system.
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DOI：
10.1126/science.1247749
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发表时间：
2014-02-21
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Smith JL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Akey DL;Brown WC;Dutta S;Konwerski J;Jose J;Jurkiw TJ;DelProposto J;Ogata CM;Skiniotis G;Kuhn RJ;Smith JL
黄病毒是引起登革热、西尼罗河热、蜱传脑炎和黄热病的人类病原体，在世界热带和温带地区流行。黄病毒非结构蛋白1（NS1）在基因组复制中作为细胞内二聚体起作用，在免疫系统逃避中作为分泌的六聚体起作用。我们报告的晶体结构全长，糖基化的NS1从西尼罗河和登革热病毒。晶体结构中的NS1六聚体类似于通过单粒子电子显微镜观察到的溶液六聚体。重组NS1与脂质双层结合并将大脂质体重塑为脂蛋白纳米颗粒。NS1结构揭示了二聚体的膜缔合和与免疫系统相互作用的不同结构域，并且是阐明NS1功能的分子机制的基础。
Flaviviruses, the human pathogens responsible for dengue fever, West Nile fever, tick-borne encephalitis and yellow fever, are endemic in tropical and temperate parts of the world. The flavivirus non-structural protein 1 (NS1) functions in genome replication as an intracellular dimer and in immune system evasion as a secreted hexamer. We report crystal structures for full-length, glycosylated NS1 from West Nile and dengue viruses. The NS1 hexamer in crystal structures is similar to a solution hexamer visualized by single-particle electron microscopy. Recombinant NS1 binds to lipid bilayers and remodels large liposomes into lipoprotein nanoparticles. The NS1 structures reveal distinct domains for membrane association of the dimer and interactions with the immune system, and are a basis for elucidating the molecular mechanism of NS1 function.
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影响因子：
14.9
作者：
Vita R;Zarebski L;Greenbaum JA;Emami H;Hoof I;Salimi N;Damle R;Sette A;Peters B
通讯作者：
Peters B
影响因子：
--
作者：
Alcon-LePoder, S;Sivard, P;Flamand, M
通讯作者：
Flamand, M
DOI：
10.1073/pnas.1017338108
发表时间：
2011-05-10
影响因子：
11.1
作者：
Gutsche, Irina;Coulibaly, Fasseli;Flamand, Marie
通讯作者：
Flamand, Marie
影响因子：
5.4
作者：
Lindenbach, BD;Rice, CM
通讯作者：
Rice, CM
影响因子：
3.7
作者：
Mackenzie, JM;Jones, MK;Young, YR
通讯作者：
Young, YR