Extremely rapid protein folding in the absence of intermediates
Extremely rapid protein folding in the absence of intermediates
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在没有中间体的情况下极其快速的蛋白质折叠
DOI：
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发表时间：
1995
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
F. Schmid
中科院分区：
文献类型：
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作者：
T. Schindler;M. Herrler;M. Marahiel;F. Schmid
本研究利用枯草芽孢杆菌冷休克蛋白CspB对蛋白质折叠进行了初步研究。这种小的五链β桶蛋白的热力学稳定性较低，但展开和再折叠是非常快速的反应。在0.6 M尿素中，再折叠的时间常数约为1.5 ms，在过渡中点（4 M尿素），折叠和未折叠的形式在不到100 ms的时间内达到平衡。N\[rlhar2]U双态模型完美地描述了平衡展开跃迁和折叠动力学。通过多次动力学试验验证了该模型的有效性。在平衡态和折叠动力学中都无法检测到折叠中间体。我们认为CspB的极快折叠与缺乏折叠中间体是相关的现象。
Here we used the cold-shock protein CspB from Bacillus subtilis to study protein folding at an elementary level. The thermodynamic stability of this small five-stranded β-barrel protein is low, but unfolding and refolding are extremely rapid reactions. In 0.6 M urea the time constant of refolding is about 1.5 ms, and at the transition midpoint (4 M urea) the folded and unfolded forms equilibrate in less than 100 ms. Both the equilibrium unfolding transition and the folding kinetics are perfectly described by a N\[rlhar2 ]U two-state model. The validity of this model was confirmed by several kinetic tests. Folding intermediates could neither be detected at equilibrium nor in the folding kinetics. We suggest that the extremely rapid folding of CspB and the absence of folding intermediates are related phenomena.
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DOI：
10.1073/pnas.92.1.185
发表时间：
1995-01-03
影响因子：
11.1
作者：
SCHOLTZ, JM;BARRICK, D;BALDWIN, RL
通讯作者：
BALDWIN, RL
影响因子：
2.9
作者：
GILL, SC;VONHIPPEL, PH
通讯作者：
VONHIPPEL, PH
DOI：
10.1073/pnas.91.11.5114
发表时间：
1994-05-24
影响因子：
11.1
作者：
NEWKIRK, K;FENG, WQ;MONTELIONE, GT
通讯作者：
MONTELIONE, GT
影响因子：
2.9
作者：
KHORASANIZADEH, S;PETERS, ID;RODER, H
通讯作者：
RODER, H
影响因子：
2.9
作者：
SANTORO, MM;BOLEN, DW
通讯作者：
BOLEN, DW