Multiscale characterization of protein conformational ensembles.
Multiscale characterization of protein conformational ensembles.
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DOI：
10.1002/prot.22390
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发表时间：
2009-09
影响因子：
2.9
通讯作者：
Clementi, Cecilia
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shehu, Amarda;Kavraki, Lydia E.;Clementi, Cecilia
我们提出了一种多尺度探索方法来表征蛋白质在平衡状态下的构象空间。该方法有效地获得了一个大的平衡构象在两个阶段：首先探索整个空间在粗粒度的细节水平，然后缩小了精细的探索选定的低能量区域。粗粒度的探索周期性地将所有原子细节添加到选定的构象，以确保搜索导致在所有原子细节中保持低能量的区域。第二阶段重建选定的低能量粗粒构象在所有原子的细节。与全原子构象相关的低维能量景观允许将探索集中到能量最小值及其构象集合。通过进一步的多尺度探索，最低能量的合奏丰富了额外的全原子构象。从三种不同的蛋白质的方法的应用程序获得的最低能量合奏正确捕获所考虑的系统的已知功能状态。
We propose a multiscale exploration method to characterize the conformational space populated by a protein at equilibrium. The method efficiently obtains a large set of equilibrium conformations in two stages: first exploring the entire space at a coarse-grained level of detail, then narrowing a refined exploration to selected low-energy regions. The coarse-grained exploration periodically adds all-atom detail to selected conformations to ensure that the search leads to regions which maintain low energies in all-atom detail. The second stage reconstructs selected low-energy coarse-grained conformations in all-atom detail. A low-dimensional energy landscape associated with all-atom conformations allows focusing the exploration to energy minima and their conformational ensembles. The lowest energy ensembles are enriched with additional all-atom conformations through further multiscale exploration. The lowest energy ensembles obtained from the application of the method to three different proteins correctly capture the known functional states of the considered systems.
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