ATPase Activity of UvrB Protein from Thermus thermophilus HB8 and Its Interaction with DNA (*)
ATPase Activity of UvrB Protein from Thermus thermophilus HB8 and Its Interaction with DNA (*)
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嗜热栖热菌 HB8 的 UvrB 蛋白的 ATP 酶活性及其与 DNA 的相互作用 (*)
DOI：
--
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发表时间：
1996
影响因子：
4.8
通讯作者：
S. Kuramitsu
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Kato;N. Yamamoto;Keiichi Kito;S. Kuramitsu
许多生物体通过核苷酸切除修复系统从其基因组中去除广泛的 DNA 损伤。 uvrB 基因在原核切除修复中发挥重要作用，是从极端嗜热细菌——嗜热栖热菌 HB8 中克隆出来的。它的核苷酸序列被测定，推导的氨基酸序列显示它具有解旋酶基序，包括核苷酸结合共有序列（Walker's A型基序），该序列在其他UvrB蛋白中也是保守的。通过分子系统发育分析将原核UvrB蛋白和真核DNA修复解旋酶（Rad3和XP-D）分为不同的组。嗜热链球菌 uvrB 基因产物在大肠杆菌中过量产生，并纯化至明显的同质性。纯化的嗜热链球菌 UvrB 蛋白在中性 pH 条件下在高达 80°C 的温度下保持稳定。嗜热链球菌 UvrB 蛋白在其生理温度下显示出 ATP 酶活性，而单独的大肠杆菌 UvrB 蛋白并未显示出可检测到的 ATP 酶活性。没有 DNA 时，ATP 酶活性的 K 和 k 值分别为 4.2 mM 和 0.32 s，有单链 DNA 时，ATPase 活性的 K 和 k 值分别为 4.0 mM 和 0.46 s。这表明，在缺乏 UvrA 蛋白的情况下，嗜热链球菌 UvrB 蛋白可以与单链 DNA 相互作用。
Many living organisms remove wide range of DNA lesions from their genomes by the nucleotide excision repair system. The uvrB gene, which plays an essential role in the prokaryotic excision repair, was cloned from an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus HB8. Its nucleotide sequence was determined, and the deduced amino acid sequence showed it possessed a helicase motif, including a nucleotide-binding consensus sequence (Walker's A-type motif), which was also conserved in other UvrB proteins. The prokaryotic UvrB proteins and eukaryotic DNA repair helicases (Rad3 and XP-D) were classified into different groups by molecular phylogenetic analysis. The T. thermophilus uvrB gene product was overproduced in Escherichia coli and purified to apparent homogeneity. The purified T. thermophilus UvrB protein was stable up to 80°C at neutral pH. T. thermophilus UvrB protein showed ATPase activity at its physiological temperature, whereas the E. coli UvrB protein alone has not been shown to exhibit detectable ATPase activity. The values of K and k for the ATPase activity were 4.2 mM and 0.32 s without DNA, and 4.0 mM and 0.46 s with single-stranded DNA, respectively. This suggests that T. thermophilus UvrB protein could interact with single-stranded DNA in the absence of UvrA protein.
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大肠杆菌 UvrB 在核苷酸切除修复中的作用。
DOI：
--
发表时间：
1990
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Seeley,TW;Grossman,L
通讯作者：
Grossman,L
嗜热栖热菌 HB8 中锰超氧化物歧化酶的结构，分辨率为 2.4-A。
DOI：
--
发表时间：
1985
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Stallings,WC;Pattridge,KA;Strong,RK;Ludwig,ML
通讯作者：
Ludwig,ML
DOI：
--
发表时间：
1990-09
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
David K. Orren;Aziz Sancar
通讯作者：
David K. Orren;Aziz Sancar
DOI：
10.1073/pnas.86.14.5237
发表时间：
1989-07-01
影响因子：
11.1
作者：
ORREN, DK;SANCAR, A
通讯作者：
SANCAR, A
DOI：
10.1073/pnas.89.1.261
发表时间：
1992-01-01
影响因子：
11.1
作者：
FLEJTER, WL;MCDANIEL, LD;SCHULTZ, RA
通讯作者：
SCHULTZ, RA