Fas apoptosis inhibitory molecule contains a novel beta-sandwich in contact with a partially ordered domain.
Fas apoptosis inhibitory molecule contains a novel beta-sandwich in contact with a partially ordered domain.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2009.01.004
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发表时间：
2009-03-06
影响因子：
5.6
通讯作者：
Wagner, Gerhard
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hemond, Michael;Rothstein, Thomas L.;Wagner, Gerhard
Fas凋亡抑制分子（fam）是一种程序性细胞死亡的可溶性细胞质蛋白抑制剂，存在于整个动物界的生物体中。短异构体（FAIM-S）在所有组织类型中表达，而选择性剪接的长异构体（FAIM-L）在大脑中特异性表达。在这里，FAIM-S被证明是由两个相互接触的独立折叠结构域组成的。小鼠fam的c端结构域的NMR溶液结构被分离解决，揭示了一个新的蛋白质折叠，一个非交错的七链β三明治。结构和序列揭示了几个残基可能参与与n端结构域或其他结合伙伴的功能重要相互作用。用化学位移微扰来解释N端和c端结构域之间的接触。
Fas apoptosis inhibitory molecule (FAIM) is a soluble cytosolic protein inhibitor of programmed cell death and is found in organisms throughout the animal kingdom. A short isoform (FAIM-S) is expressed in all tissue types, while an alternatively spliced long isoform (FAIM-L) is specifically expressed in the brain. Here FAIM-S is shown to consist of two independently folding domains in contact with one another. The NMR solution structure of the C-terminal domain of murine FAIM is solved in isolation and revealed to be a novel protein fold, a noninterleaved seven-stranded beta sandwich. The structure and sequence reveal several residues that are likely to be involved in functionally significant interactions with the N-terminal domain or other binding partners. Chemical shift perturbation is used to elucidate contacts made between the N- and C-terminal domains.
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